Гемоглобин

Гемоглобин
Молекула гемоглобина: 4 субъединицы глобина окрашены в разные цвета

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок кровосодержащих животных, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130—170 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин 120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимальный и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови.[2]

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (почти в 500 раз), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от мета… и гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода. Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в легких.


Метгемоглобин — производное гемоглобина, в котором железо окислено (трехвалентно). Метгемоглобин не способен переносить кислород. Образуется в организме при некоторых видах отравлений.[3]

Содержание

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология

Для связывания кислорода с гемоглобином характерна кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидно-клеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[4]

Гемоглобин при заболеваниях крови

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при поликизэмии (англ.)русск.. Это повышение может быть вызвано: врожденной болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также

Примечания

  1. Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
  2. Г. И. Назаренко, А. А. Кишкун Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
  3. «Новый словарь иностранных слов», by EdwART, 2009
  4. Айала Ф. Д. Современная генетика. т.2, 1987.

Литература

  • Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6.
  • Levitt, M & C Chothia (1976), "Structural patterns in globular proteins", Nature. doi 10.1038/261552a0.



Wikimedia Foundation. 2010.

Синонимы:

Смотреть что такое "Гемоглобин" в других словарях:

  • гемоглобин — гемоглобин …   Орфографический словарь-справочник

  • ГЕМОГЛОБИН — ГЕМОГЛОБИН. Содержание: Содержание в крови и количественное определение Г.................. 523 Химическая природа Г............ 523 Редуцированный Г............... 524 Оксигемоглобин............... 524 Метгемоглобин................ 527 .… …   Большая медицинская энциклопедия

  • ГЕМОГЛОБИН — (гр.). Красящее вещество кровяных шариков, снабжающее ткани тела кислородом. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ГЕМОГЛОБИН красящее вещество красных кровяных шариков; обладает свойством поглощать… …   Словарь иностранных слов русского языка

  • гемоглобин — а, м. hémoglobine f. гр. haima кровь + лат. globus шар. Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма. БАС 2. . Французские исследователи создали искусственную кровь, гемоглобин которой… …   Исторический словарь галлицизмов русского языка

  • ГЕМОГЛОБИН — (от гемо... и лат. globus шар) красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Состоит из белка (глобина) и железопорфирина гема. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и углекислый газ от… …   Большой Энциклопедический словарь

  • ГЕМОГЛОБИН — ГЕМОГЛОБИН, белок, содержащийся в ЭРИТРОЦИТАХ (красных кровяных клетках) у позвоночных. Гемоглобин доставляет кислород ко всем клеткам тела. В соединении с кислородом образует ОКСИГЕМОГЛОБИН алого цвета, в обескислороженном состоянии голубовато… …   Научно-технический энциклопедический словарь

  • гемоглобин S — В 6 м положении β цепи валин замещен глутаминовой кислотой, при низких концентрациях кислорода Г.S полимеризуется с образованием кристаллов; Г.S первый описанный аномальный гемоглобин, открытый Л. Полингом с соавт. в 1949 (отличие лишь по… …   Справочник технического переводчика

  • ГЕМОГЛОБИН — (от гемо... и латинское globus шар), красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Состоит из белка (глобина) и железопорфирина гема. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и диоксид углерода …   Современная энциклопедия

  • ГЕМОГЛОБИН — ГЕМОГЛОБИН, гемоглобина, муж. (от греч. haima кровь и лат. globus шар) (физиол.). Красящее вещество крови, составная часть красных кровяных шариков. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 …   Толковый словарь Ушакова

  • ГЕМОГЛОБИН — ГЕМОГЛОБИН, а, муж. Красный пигмент крови, переносящий кислород от органов дыхания к тканям. | прил. гемоглобинный, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 …   Толковый словарь Ожегова

  • гемоглобин — сущ., кол во синонимов: 6 • карбогемоглобин (1) • карбоксигемоглобин (1) • …   Словарь синонимов

Книги

Другие книги по запросу «Гемоглобин» >>


Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»