Аквапорин 1

Аквапорин 1

Схематическая структура мономера аквапорина 1

Обозначения
Символы	AQP1; CHIP28
Entrez Gene	358
HGNC	633
OMIM	107776
RefSeq	NM_000385
UniProt	P29972
Другие данные
Локус	7-я хр., 7p14

Аквапорин 1 — белок группы аквапоринов, водный канал, широко представлен во многих тканях, особенно высоко экспрессирован в почках.

Структура и функции

Структура

Аквапорин 1 является тетрамерным интегральным белком. Мономер состоит из 269 аминокислот, содержит 2 тандемных повтора с 3 трансмембранными участками и петлю с характерным мотивом аспарагин-пролин-аланин, которая формирует водный канал..

Функция

Формирует специфичный водный канал в клеточной мембране, в особенности в эритроцитах и клетках проксимальных канальцев почек. Обеспечивает передвижение воды через клеточную мембрану в направлении осмотического градиента.

Экспрессия в тканях

Аквапорин 1 содержится в ряде тканей. Находится в эритроцитах, эпителии почечных канальцев, пигментном эпителии сетчатки, сердце, лёгких, скелетных мышцах, почках и поджелудочной железе. В мозге, плаценте и печени уровень экспрессии — низкий.

Группа крови Колтона (Co)

Фрагмент аквапорина 1 является антигеном Колтона, который отвечает за одноимённую группу крови. Существуют две аллели белка Co(a) и Co(b), причём у 99,8% людей имеется аллель Co(a). Около 92% европейцев являются Co(A+B-), 8% — Co(A+B+), 0,2% — Co(A-B+). Полное отсутствие аквапорина 1 — Co(A-B-) — исключительно редко. Группа крови Колтона является важным фактором при переливании крови. В случае несовместимости матери и плода по этой группе крови выработка антител у матери к эритроцитам плода может вызвать гемолитическую болезнь новорожденных.

См. также

• Группа крови Колтона

Библиография

• Hussein AA, El-Dken ZH, Barakat N, Abol-Enein H (March 2012). «Renal ischaemia/reperfusion injury: possible role of aquaporins». Acta Physiol (Oxf) 204 (3): 308–16. DOI:10.1111/j.1748-1716.2011.02372.x. PMID 21992594.
• Knepper MA (1994). «The aquaporin family of molecular water channels.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (14): 6255–8. DOI:10.1073/pnas.91.14.6255. PMID 7517546.
• Borgnia M, Nielsen S, Engel A, Agre P (2000). «Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels.». Annu. Rev. Biochem. 68: 425–58. DOI:10.1146/annurev.biochem.68.1.425. PMID 10872456.
• Horster M (2001). «Embryonic epithelial membrane transporters.». Am. J. Physiol. Renal Physiol. 279 (6): F982–96. PMID 11097616.
• Yool AJ, Weinstein AM (2002). «New roles for old holes: ion channel function in aquaporin-1.». News Physiol. Sci. 17: 68–72. PMID 11909995.
• Mitra AK, Ren G, Reddy VS, (2002). «The architecture of a water-selective pore in the lipid bilayer visualized by electron crystallography in vitreous ice». Novartis Found. Symp. 245: 33–46; discussion 46–50; 165–8. DOI:10.1002/0470868759.ch4. PMID 12027013.
• Ripoche P, Goossens D, Devuyst O, (2006). «Role of RhAG and AQP1 in NH₃ and CO₂ gas transport in red cell ghosts: a stopped-flow analysis». Transfusion clinique et biologique : journal de la Société française de transfusion sanguine 13 (1–2): 117–22. DOI:10.1016/j.tracli.2006.03.004. PMID 16574458.
• Preston GM, Carroll TP, Guggino WB, Agre P (1992). «Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein». Science 256 (5055): 385–7. DOI:10.1126/science.256.5055.385. PMID 1373524.
• Preston GM, Agre P (1992). «Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (24): 11110–4. DOI:10.1073/pnas.88.24.11110. PMID 1722319.
• Smith BL, Agre P (1991). «Erythrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins». J. Biol. Chem. 266 (10): 6407–15. PMID 2007592.
• Denker BM, Smith BL, Kuhajda FP, Agre P (1988). «Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules». J. Biol. Chem. 263 (30): 15634–42. PMID 3049610.
• Zelinski T, Kaita H, Lewis M, (1988). «The Colton blood group locus. A linkage analysis». Transfusion 28 (5): 435–8. DOI:10.1046/j.1537-2995.1988.28588337331.x. PMID 3166547.
• Preston GM, Jung JS, Guggino WB, Agre P (1994). «Membrane topology of aquaporin CHIP. Analysis of functional epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis». J. Biol. Chem. 269 (3): 1668–73. PMID 7507481.
• Skach WR, Shi LB, Calayag MC, (1994). «Biogenesis and transmembrane topology of the CHIP28 water channel at the endoplasmic reticulum». J. Cell Biol. 125 (4): 803–15. DOI:10.1083/jcb.125.4.803. PMID 7514605.
• Li X, Yu H, Koide SS (1994). «The water channel gene in human uterus». Biochem. Mol. Biol. Int. 32 (2): 371–7. PMID 7517253.
• Walz T, Smith BL, Agre P, Engel A (1994). «The three-dimensional structure of human erythrocyte aquaporin CHIP». EMBO J. 13 (13): 2985–93. PMID 7518771.
• Preston GM, Smith BL, Zeidel ML, (1994). «Mutations in aquaporin-1 in phenotypically normal humans without functional CHIP water channels». Science 265 (5178): 1585–7. DOI:10.1126/science.7521540. PMID 7521540.
• Smith BL, Preston GM, Spring FA, (1994). «Human red cell aquaporin CHIP. I. Molecular characterization of ABH and Colton blood group antigens». J. Clin. Invest. 94 (3): 1043–9. DOI:10.1172/JCI117418. PMID 7521882.
• van Hoek AN, Wiener MC, Verbavatz JM, (1995). «Purification and structure-function analysis of native, PNGase F-treated, and endo-beta-galactosidase-treated CHIP28 water channels». Biochemistry 34 (7): 2212–9. DOI:10.1021/bi00007a015. PMID 7532004.
• Keen TJ, Inglehearn CF, Patel RJ, (1995). «Localization of the aquaporin 1 (AQP1) gene within a YAC contig containing the polymorphic markers D7S632 and D7S526». Genomics 25 (2): 599–600. DOI:10.1016/0888-7543(95)80070-3. PMID 7540589.