ТРИПСИН

фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина; катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т.

Т.-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в Т. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T.

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов.

Мол. м. бычьего Т. 24 тыс., рI 10,5-10,8; оптим. катали-тич. активность при рН 7,8-8,0.

Активный центр Т. состоит из трех аминокислотных остатков: серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в Т. соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая к-та-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой к-ты-189, к-рая определяет специфичность Т. к положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. акцептор.

Существенной для Т. является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т. теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т. к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз.

Недостаток или избыток Т. проявляются в нарушении пищеварения. Наличие Т. в сыворотке крови-тест при диагностике острого панкреатита. Т. широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине-для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др.

Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982; Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983; Keil В., в кн.: The enzymes, 3 ed, ed. by P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. Н. Ф. Казанская.