3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА

(АТФ: З-фосфо-D-глице-рат 1-фосфотрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий в р-циях гликолиза перенос остатка фосфорной к-ты от 1,3-дифосфоглицериновой к-ты на аденозиндифосфат с образованием АТФ и 3-фосфоглицериновой к-ты. Катализирует также, но с меньшей скоростью, перенос остатка фосфорной к-ты от этого же субстрата на др. нуклеотиды.

Молекула 3-Ф. (мол. м. 45-50 тыс.) состоит из одной по-липептидной цепи (ее первичная структура полностью определена) и построена из двух доменов (связывающих АТФ и субстрат), соединенных шарнирным участком; каталитич. центр формируется на границе этих доменов. Оптим. каталитич. активность фермента при рН 6-9; рI 8,0-8,5 (для фермента из мышц животных).

В большинстве тканей животных 3-Ф. представлена одной изоферментной формой; в семенниках присутствует специфический для этой ткани изофермент. 3-Ф. из тканей животных содержит 6-9 групп SH и ингибируется ионами тяжелых металлов, а также реагентами на группу SH. Фермент из дрожжей, содержащий только одну группу SH, устойчив к воздействию этих реагентов; в этом же ферменте значительно меньше остатков метионина (их 3), чем в ферментах из тканей млекопитающих, где их 13. Ингибиторы 3-Ф.- также нек-рые монофосфатнуклеотиды и 2,3-дифосфоглицериновая к-та. Ионы Mg и Mn активируют фермент.

3-Ф. взаимод. с др. ферментом гликолиза - глицеральдегид-фосфатдегидрогеназой, образуя биферментный комплекс.

Лит.:Yоshidа А., в кн.: Methods in enzymology, v. 42, N. Y.- S. R- L., 1975, p. 144-48; Kuntz G. W. K., Krietsch W. K. G., там же, v. 90, N. Y.-[а. о.], 1982, р. 103-14. В. И. Муронец.