ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА

[НАД(Ф)Н : окисленный глутатион оксидоредуктаза], фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий восстановление окисленного глутатиона, напр.: ГSЧSГ + НАДФН + Н ⁺ -> 2ГSН + НАДФ, где Г8-оста ток глутатиона, НАДФН и НАДФ-соотв. восстановленная и окисленная формы кофермецта никотинамидадениндинуклеотидфосфата. Вместо НАДФН в р-ции может также участвовать восстановленный никотинамидадениндинуклеотид (НАДН). Г. обладает высокой специфичностью к глутатиону. С очень низкой скоростью может катализировать восстановление др. дисульфидов. В присут. 2,4,6-тринитробензолсульфокислоты проявляет заметную оксидазную активность.

Г. состоит из 2 одинаковых субъединиц (мол. масса каждой 50-55 тыс.), полость между к-рыми в ходе р-ции занимает окисленный глутатион. Субъединицы содержат по 4 структурных домена. На одном конце каждой из них расположен остаток коферментной формы рибофлавина Ч флавинадениндинуклеотида, на другом - НАД (Ф) Н-связывающие участки. наиб. изучена Г. из эритроцитов человека (мол. м. 103278), субъединица к-рой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30%спиралей и структур.

Г. выделена из источников животного, растительного и микробного происхождения. Ее физиол. роль до конца не выяснена. Активность Г. в сыворотке крови повышается при инфаркте миокарда, онкологич. заболеваниях и гепатитах, а в эритроцитах - при наследств. недостаточности фермента глюкозо-6-фос фатдегидрогеназы, что позволяет использовать Г. в диагностич. целях.

Лит.:Flo he L., Gunzler W. А., в кн.: Glutathione. Metabolism and function, ed. by I.M. Arias, W.B. Jakoby, N.Y., 1976, p. 17-34; Krawth-SiegelR.L. [a.o.], "Europ. J. Biochem.", 1982, v. 121, № 2, p. 259-74; Pai E.F., Schulz G.E., "J. Biol. Chem.", 1983, v. 258, № 3, p. 1752-57. H.H. Чернов.