Ферменты это:

Ферменты
(лат. fermentum брожение, бродильное начало; синоним энзимы)
специфические вещества белковой природы, присутствующие в тканях и клетках всех живых организмов и способные во много раз ускорять протекающие в них химические реакции. Вещества, в небольших количествах ускоряющие химические реакции в результате взаимодействия с реагирующими соединениями (субстратами), но не входящие в состав образовавшихся продуктов и остающиеся неизмененными по окончании реакции, называют катализаторами. Ферменты представляют собой биокатализаторы белковой природы. Катализируя подавляющее большинство биохимических реакций в организме, Ф. регулируют Обмен веществ и энергии, играя тем самым важную роль во всех процессах жизнедеятельности. Все функциональные проявления живых организмов (дыхание, мышечное сокращение, передача нервного импульса, размножение и т.д.) обеспечиваются действием ферментных систем. Совокупностью катализируемых Ф. реакций являются синтез, распад и другие превращения белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот, гормонов и других соединений.
Как правило, Ф. присутствуют в биологических объектах в ничтожно малых концентрациях, поэтому больший интерес представляет не количественное содержание Ф., а их активность по скорости ферментативной реакции (по убыли субстрата или накоплению продуктов). Принятая международная единица, активности ферментов (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 мин в оптимальных для данного Ф. условиях. В Международной системе единиц (СИ) единицей активности Ф. является катал (кат) — количество Ф., необходимое для каталитического превращения 1 моля субстрата за 1 с.
Все ферменты имеют белковую природу. Они представляют собой либо простые белки, целиком построенные из полипептидных цепей и распадающиеся при гидролизе только на аминокислоты (например, гидролитические ферменты трипсин и пепсин, уреаза), либо — в большинстве случаев — сложные белки, содержащие наряду с белковой частью (апоферментом) небелковый компонент (кофермент или простетическую группу).
В процессе развития от оплодотворенного яйца до взрослого организма различные ферментные системы синтезируются неодновременно, поэтому с возрастом ферментный состав тканей изменяется. Возрастные изменения метаболической активности особенно выражены в период эмбрионального развития по мере дифференцировки различных тканей с их характерным набором ферментов. На самых ранних стадиях развития эмбриона (непосредственно после оплодотворения яйцеклетки) преобладают те типы Ф. которые транслируются с материнского генетического материала. В печени выявлены 3 основные группы Ф., появляющиеся в позднем внутриутробном периоде, в периоде новорожденности и в конце периода грудного вскармливания. Содержание некоторых Ф. изменяется в онтогенезе более сложным — фазным образом. Недостаточная активность определенных Ф. у новорожденных может приводить к развитию патологических состояний. Современные представления о механизме действия Ф. базируются на предположении, согласно которому в реакциях, катализируемых Ф. образуется фермент-субстратный комплекс, распадающийся с образованием продуктов реакции и свободного фермента. Превращения фермент-субстратного комплекса — сложный процесс, включающий стадии присоединения молекулы субстрата к ферменту, перехода этого первичного комплекса в ряд активированных комплексов, отделение продуктов реакции от ферментов. Специфичность действия Ф. объясняют наличием в их молекуле специфического участка — активного центра. Активный центр содержит каталитический участок, принимающий непосредственное участие в катализе, а также контактный участок (площадку), или участок (участки) связывания, где осуществляется связывание фермента с субстратом.
По субстратной специфичности — способности избирательно ускорять определенную реакцию — различают Ф., обладающие абсолютной специфичностью (т.е. действующие только на одно конкретное вещество и катализирующие только определенное превращение этого вещества), и Ф., обладающие относительной или групповой специфичностью (т.е. катализирующие превращения молекул, обладающих определенным сходством). К первой группе относятся, в частности, Ф., использующие в качестве субстрата определенные стереоизомеры (например, сахара и аминокислоты L или D ряда). Примерами Ф., характеризующихся абсолютной специфичностью, являются уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до NH3 и СО2, Лактатдегидрогеназа, оксидазы D и L аминокислот. Относительная специфичность характерна для многих ферментов, в т.ч. для ферментов класса гидролаз: протеаз, эстераз, фосфатаз.
От неорганических катализаторов Ф. отличаются не только химической природой и субстратной специфичностью, но и способностью ускорять реакции в физиологических условиях, характерных для жизнедеятельности живых клеток, тканей и органов. Скорость катализируемых Ф. реакций зависит от ряда факторов, в первую очередь — от природы фермента, обладающего низкой или высокой активностью, а также от концентрации субстрата, наличия в среде активаторов или ингибиторов, температуры и реакции среды (рН). В определенных пределах скорость реакции прямо пропорциональна концентрации субстрата, а начиная с определенной (насыщающей) его концентрации скорость реакции не меняется с возрастанием концентрации субстрата. Одной из важных характеристик Ф. является константа Михаэлиса (Км) — мера сродства между Ф. и субстратом, соответствующая концентрации субстрата в моль/л, при которой скорость реакции составляет половину максимальной, а в комплексе с субстратом находится половина молекул Ф. Другой характеристикой ферментативной реакции является величина «число оборотов фермента», показывающая, сколько молекул субстрата подвергается превращению за единицу времени в расчете на одну молекулу Ф.
Подобно обычным химическим реакциям, ферментативные реакции ускоряются при повышении температуры. Оптимальная температура для активности ферментов составляет обычно 40—50°. При более низкой температуре скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при 0° функционирование Ф. прекращается. При превышении оптимальной температуры скорость реакции снижается, а затем реакция полностью прекращается вследствие постепенной денатурации белков и инактивацип Ф. Известны, однако, единичные Ф., устойчивую к тепловой денатурации. Отдельные Ф. различаются по оптимальному для их действия значению рН. Многие Ф. наиболее активны при величине рН, близкой к нейтральной (рН около 7.0), но ряд Ф. имеет оптимум рН вне этой области. Так, пепсин наиболее активен в сильнокислой среде (рН 1,0—2,0), а трипсин — в слабощелочной (рН 8,0—9,0).
Существенное влияние на активность Ф. оказывает наличие в среде определенных химических веществ: активаторов, повышающих активность Ф., и ингибиторов, подавляющих ее. Часто одно и то же вещество служит активатором одних Ф. и ингибитором других. Ингибирование Ф. может быть обратимым и необратимым. В качестве ингибиторов или активаторов часто могут выступать ионы металлов. Иногда ион металла является постоянным, прочно связанным компонентом активного центра Ф., т.е. Ф. относится к металлосодержащим сложным белкам, или металлопротеидам. Активация некоторых Ф. может происходить с использованием другого механизма, предусматривающего протеолитическое расщепление неактивных предшественников Ф. (проферментов или зимогенов) с образованием активных Ф. (например, трипсина).
Большинство Ф. функционирует в тех клетках, в которых происходит их биосинтез. Исключение составляют пищеварительные ферменты, секретируемые в пищеварительный тракт, Ф. плазмы крови, участвующие в процессе свертывания крови, и некоторые другие.
Многие Ф. характеризуются наличием изоферментов — молекулярных разновидностей ферментов. Катализируя одну и ту же реакцию, изоферменты определенного Ф. могут различаться по ряду физико-химических свойств (по первичной структуре, субъединичному составу, оптимуму рН, термостабильности, чувствительности к активаторам и ингибиторам, сродству к субстратам и т.д.). Множественные формы Ф. включают генетически детерминированные изоферменты (например, лактатдегидрогеназа) и негенетические изоферменты, образующиеся в результате химической модификации исходного фермента или его частичного протеолиза (например, изоферменты пируваткиназы). Различные изоформы одного Ф. могут быть специфичны для разных органов и тканей или субклеточных фракций. Как правило, многие Ф. присутствуют в тканях в разных концентрациях и часто в разных изоформах, хотя известны и Ф., специфичные для определенных органов.
Регуляция активности ферментативных реакций многообразна. Она может осуществляться за счет изменения факторов, влияющих на активность Ф., в т.ч. рН, температуры, концентрации субстратов, активаторов и ингибиторов. Так называемые аллостерические Ф. способны в результате присоединения к их некаталитическим участкам метаболитов — активаторов и ингибиторов — изменять стерическую конфигурацию белковой молекулы (конформацию). За счет этого изменяется взаимодействие активного центра с субстратом и, следовательно, активность Ф. Возможна регуляция активности Ф. за счет изменения количества его молекул в результате модуляции скорости его биосинтеза или деградации, а также за счет функционирования различных изоферментов.
Исследование Ф. непосредственно связано с проблемами клинической медицины. Широко используются приемы энзимодиагностики (Энзимодиагностика) определение активности Ф. в биологическом материале (крови, моче, цереброспинальной жидкости и др.) для диагностики различных заболеваний. Энзимотерапия предусматривает применение Ф., их активаторов и ингибиторов в качестве лекарственных препаратов. При этом применяют как нативные Ф. или их смеси (например, препараты, содержащие пищеварительные ферменты), так и иммобилизованные ферменты. К. настоящему времени известно несколько сотен наследственных заболеваний, обусловленных наследственными нарушениями (как правило, недостаточностью) определенных Ф., что приводит к дефектам обмена веществ (см. Болезни накопления, Гликогенозы, Наследственные болезни, Ферментопатии). Наряду с наследственными дефектами Ф., энзимопатии (стойкие изменения Ф. органов и тканей, приводящие к развитию патологического процесса) наблюдаются при многих других заболеваниях.
Принципы определения ферментативной активности многообразны и зависят от задачи исследования свойств фермента и природы катализируемой им реакции. Иногда перед определением активности проводят частичное выделение Ф. из ткани, которое может включать разрушение ткани и фракционирование. Методы количественной оценки ферментативных реакций, как правило, сводятся к созданию оптимальных условий для проведения реакции in vivo и регистрации изменения концентрации субстрата, продукта или кофермента (непосредственно в реакционной среде или путем отбора проб). Широко применяются спектрофотометрические, флюориметрические, манометрические, поляриметрические, электродные, цито- и гистохимические методы исследования.
Библиогр.: Введение в прикладную энзимологию, под ред. И.В. Березина и К. Мартинека, М., 1982; Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии, пер. с англ., М., 1981; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982.

1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг.

Синонимы:

Смотреть что такое "Ферменты" в других словарях:

  • ФЕРМЕНТЫ — (син. энзимы; франц. диастазы), биол. агенты, катализирующие большинство хим. реакций, лежащих в основе жизнедеятельности клетки и организма. Ряд характерных свойств термолябильность, специфичность действия, высокая каталитическая эффективность,… …   Большая медицинская энциклопедия

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… …   Биологический энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… …   Словарь иностранных слов русского языка

  • ФЕРМЕНТЫ — (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… …   Большой Энциклопедический словарь

  • ФЕРМЕНТЫ — (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… …   Современная энциклопедия

  • ферменты — сущ., кол во синонимов: 2 • биокатализаторы (1) • энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 …   Словарь синонимов

  • ферменты — ферменты. См. энзимы. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • ФЕРМЕНТЫ — [fermentum закваска] биокатализаторы белковой природы, вырабатываемые живыми организмами и выполняющие в них важнейшие физиологические функции в сфере процессов обмена веществ. Строго специализированы по характеру выполняемых ими функций.… …   Геологическая энциклопедия

  • Ферменты — (от лат. fermentum закваска), энзимы присутствующие во всех живых клетках белковые катализаторы реакций обмена веществ. Разделяются на эндоферменты (действуют внутри клеток), эктоферменты (в клеточных мембранах) и экзоферменты, выделяемые… …   Экологический словарь

  • Ферменты — представляют собой органические вещества, производимые живыми клетками, они инициируют и регулируют специфические химические реакции внутри или вне живых клеток, при этом химическая структура самих ферментов не подвергается какому либо изменению …   Официальная терминология

  • ферменты — – биокатализаторы, образующиеся в клетках организма и представляющие собой простые и сложные белки …   Краткий словарь биохимических терминов

Книги

Другие книги по запросу «Ферменты» >>


Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»