Énoyl-coenzyme A isomérase
| Énoyl-coenzyme A isomérase 1 | ||
 Trimère d'énoyl-CoA isomérase humaine (PDB 1SG4[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Enoyl-CoA Delta Isomerase 1 | |
| Symbole | ECI1 | |
| N° EC | 5.3.3.8 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 16p13.3 | |
| Masse moléculaire | 32 816 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 302 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| Énoyl-coenzyme A isomérase 2 | ||
| Caractéristiques générales | ||
| Nom approuvé | Enoyl-CoA Delta Isomerase 2 | |
| Symbole | ECI2 | |
| N° EC | 5.3.3.8 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 6p25.2 | |
| Masse moléculaire | 43 585 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 394 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La Δ3-cis-Δ2-trans-énoyl-CoA isomérase, ou dodécénoyl-CoA isomérase, est une isomérase qui catalyse la réaction :
- (3Z)-dodéc-3-énoyl-CoA (2E)-dodéc-2-énoyl-CoA.
Cette enzyme assure la conversion d'une double liaison cis ou trans sur l'atome de carbone γ (position 3) en double-liaison trans sur l'atome de carbone β (position 2) d'un acide gras insaturé. Elle intervient dans la β-oxydation des acides gras insaturés portant une double liaison sur un atome de carbone impair[3]. Elle agit en décalant la position de la double liaison de l'intermédiaire acyl-CoA et en convertissant la 3-cis ou trans-énoyl-CoA en 2-trans-énoyl-CoA. Dans la mesure où l'étape clé de la dégradation des acides gras ayant une double liaison sur un atome de carbone pair produit également de la 3-trans-énoyl-CoA chez les mammifères et les levures, l'énoyl-CoA isomérase est indispensable pour dégrader ces acides gras également[4].
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Sanna T. Partanen, Dmitry K. Novikov, Alexander N. Popov, Anu M. Mursula, J. Kalervo Hiltunen et Rik K. Wierenga, « The 1.3 Å Crystal Structure of Human Mitochondrial Δ3-Δ2-Enoyl-CoA Isomerase Shows a Novel Mode of Binding for the Fatty Acyl Group », Journal of Molecular Biology, vol. 342, no 4, , p. 1197-1208 (PMID 15351645, DOI 10.1016/j.jmb.2004.07.039, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Uwe Janssen, Thomas Fink, Peter Lichter et Wilhelm Stoffel, « Human Mitochondrial 3,2-trans-Enoyl-CoA Isomerase (DCI): Gene Structure and Localization to Chromosome 16p13.3 », Genomics, vol. 23, no 1, , p. 223-228 (PMID 7829074, DOI 10.1006/geno.1994.1480, lire en ligne)
- (en) J. M. Kilponen, H. M. Häyrinen, M. Rehn et J. K. Hiltunen, « cDNA cloning and amino acid sequence of human mitochondrial delta 3 delta 2-enoyl-CoA isomerase: comparison of the human enzyme with its rat counterpart, mitochondrial short-chain isomerase », Biochemical Journal, vol. 300, no Pt 1, , p. 1-5 (PMID 8198519, PMCID 1138113, lire en ligne)
