Вторичная структура

Вторичная структура

Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам [1]. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул. Это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.

Содержание

Вторичная структура белка

Альфа-спираль, состоящая из остатков аланина, вид сбоку. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом

Регулярные вторичные структуры

Регулярными называются вторичные структуры, образованные аминокислотными остатками с одинаковой конформацией главной цепи (углы φ и ψ), при разнообразии конформаций боковых групп. К регулярным вторичным структурам относят:

  • спирали, которые могут быть левозакрученными и правозакрученными с разным периодом и шагом. Большинство спиральных структур в полипептидных цепях поддерживается внутримолекулярными водородными связями. Водородная связь при этом образуется между карбонильной группой одного аминокислотного остатка и аминогруппой другого, лежащего ближе к N-концу полипептида[2]. Разные типы спиралей описываются цифровой записью вида ab, где a — номер по цепи аминокислотного остатка, который предоставляет аминогруппу для формирования водородной связи, b — количество атомов в цикле, замкнутом водородной связью. К спиральным структурам, которые встречаются в белках, относятся:
    • α-спираль, или спираль 413, — самая распространённая в белках вторичная структура. Данная спираль характеризуется плотными витками вокруг длинной оси молекулы, один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[3] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
    • 310-спираль — очень «тугая» спираль, в сечении имеет форму треугольника, в белках встречается в основном её правая форма, и то только в виде 1-2 витков[2].
    • π-спираль, или спираль 516, — спираль с широкими витками, в результате в центре спирали остаётся пустое пространство. В белках встречается редко, обычно не более одного витка.
  • β-листы (β-структура, складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток[3]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Полипептидные цепи в составе β-листов могут быть направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная β-структура), в одну сторону (параллельная β-структура), также возможно существование смешанной β-структуры (состоит из параллельной и антипараллельной β-структуры)[2]. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. β-структура является второй по частоте встречаемости в белках после α-спирали.
  • полипролиновая спираль — плотная левая спираль, которая стабилизирована Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями, а не системой водородных связей. Такая структура формируется в полипептидных цепях богатых пролином, где формирование насыщенной системы водородных связей по этой причине невозможно. Полипролиновая спираль типа poly(Pro)II реализуется в коллагене, при этом три левых полипролиновых спирали перевиваются в правую суперспираль, которая стабилизируется водородными связями между отдельными цепями[2].

Нерегулярные вторичные структуры

Нерегулярными называют стандартные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи (углы φ и ψ). К нерегулярным вторичным структурам относят:

  • повороты — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 180°. Если участок, обеспечивающий поворот, достаточно длинный, используется термин петля. В 1968 году при описании поворотов из минимально возможного числа аминокислотных остатков (4) Венкатачалам ввёл для них термин β-изгиб[4]. Также существуют повороты из 4, 5 и 6 аминокислотных остатков.
  • полуповороты, или переходы, — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 90°. Минимальный полуповорот состоит из 3 аминокислотных остатков.

Вторичная структура ДНК

Разные формы ДНК: A, B и Z (слева направо)

Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль. Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль[5]. При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов — наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году[6].

В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий:

В зависимости от внешних условий параметры двойной спирали ДНК могут меняться, причём иногда существенно. Правоспиральные ДНК со случайной нуклеотидной последовательностью можно грубо разделить на два семейства — А и В, главное отличие между которыми — конформация дезоксирибозы. К В-семейству также относятся С- и D-формы ДНК[7]. Нативная ДНК в клетке находится в В-форме. Важнейшие характеристики А- и В-форм ДНК приведены в таблице[7].

Признак А-форма В-форма Z-форма
Спираль правая правая левая
Количество пар оснований на виток 11 10 12
Шаг спирали 28,6 Å 33,6 Å 45 Å
Диаметр спирали 23 Å 20 Å 18 Å
Угол между плоскостями оснований и осью спирали 70° 90° 100°
Конформация гликозидной связи анти анти анти (у пиримидина), син (у пурина)
Конформация дезоксирибозы С3’-эндо С2’-эндо С2’-эндо (у пиримидина), С3’-эндо (у пурина)


Необычная форма ДНК была открыта в 1979 году[8]. Рентгеноструктурный анализ кристаллов, образованных гескануклеотидами вида d(CGCGCG), показал что такие ДНК существуют в виде левой двойной спирали. Ход сахарофосфатного остова такой ДНК можно описать зигзагообразной линией, поэтому этот вид ДНК было решено назвать Z-формой. Было показано, что ДНК с определённой последовательностью нуклеотидов может переходить из обычной В-формы в Z-форму в растворе высокой ионной силы и в присутствии гидрофобного растворителя. Необычность Z-формы ДНК проявляется в том, что повторяющейся структурной единицей являются две пары нуклеотидов, а не одна, как во всех других формах ДНК. Параметры Z-ДНК приведены в таблице выше.

Вторичная структура РНК

«Стебель-петля» — элемент вторичной структуры РНК, схематично
«Псевдоузел» — элемент вторичной структуры РНК, схематично

Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали[5]. По своей структуре спирали РНК похожи на А-форму ДНК. Однако часто спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным, а иногда даже и не уотсон-криковским[9]. В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля («шпилька») и псевдоузел[10].

Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот, селенометионина и пирролизина, зависит от «шпильки», расположенной в 3' нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного сдвига рамки считывания при трансляции.

В вирусных мРНК сложные вторичные структуры (IRES) направляют трансляцию, независящую от узнавания кэпа и факторов инициации трансляции (см. «Инициация трансляции»).

См. также

Примечания

  1. IUPAC
  2. 1 2 3 4 Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Вторичные структуры полипептидных цепей // Физика белка. — Москва: КДУ, 2005. — С. 86—95. — ISBN 5-98227-065-2
  3. 1 2 Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
  4. Venkatachalam CM. (1968). «Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units». Biopolymers 6: 1425—1436. PMID 5685102.
  5. 1 2 Под ред. Е. С. Северина Структурная организация нуклеиновых кислот // Биохимия : Учебник для вузов. — Москва: ГЭОТАР-МЕД, 2003. — С. 141—149. — ISBN 5-9231-0254-4
  6. WATSON J. D., CRICK F. H. (1953). «Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid». Nature 171: 737—738. PMID 13054692.
  7. 1 2 Зенгер В. Глава 9. Полиморфизм ДНК и структурный консерватизм РНК. Классификация А-, В- и Z-типов двойных спиралей // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — Москва: Мир, 1987. — С. 240—259.
  8. Wang AH, Quigley GJ, Kolpak FJ, Crawford JL, van Boom JH, van der Marel G, Rich A. (1979). «Molecular structure of a left-handed double helical DNA fragment at atomic resolution». Nature 282: 680—686. PMID 514347.
  9. Зенгер В. Глава 10. Структура РНК // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — Москва: Мир, 1987. — С. 260—271.
  10. Козлов, Н. Н., Кугушев, Е. И., Сабитов, Д. И., Энеев, Т. М. «Компьютерный анализ процессов структурообразования нуклеиновых кислот»

Wikimedia Foundation. 2010.

Игры ⚽ Поможем решить контрольную работу

Полезное


Смотреть что такое "Вторичная структура" в других словарях:

  • вторичная структура — — [А.С.Гольдберг. Англо русский энергетический словарь. 2006 г.] Тематики энергетика в целом EN secondary structure …   Справочник технического переводчика

  • вторичная структура — antrinė sandara statusas T sritis fizika atitikmenys: angl. secondary structure vok. sekundäre Struktur, f; sekundäres Gefüge, n rus. вторичная структура, f pranc. structure secondaire, f …   Fizikos terminų žodynas

  • Вторичная структура белков — Вторичная структура  конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам [1]. В описании вторичной… …   Википедия

  • вторичная структура белка — – пространственная конфигурация полипептидной цепи, формируемая в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков (α и β структуры белков) …   Краткий словарь биохимических терминов

  • вторичная структура ДНК — – пространственная конфигурация молекулы ДНК, стабилизированная за счет водородных связей между комплементарными парами азотистых оснований (см. двойная спираль ДНК) …   Краткий словарь биохимических терминов

  • вторичная структура - палуба и модули на морской платформе — — [http://slovarionline.ru/anglo russkiy slovar neftegazovoy promyishlennosti/] Тематики нефтегазовая промышленность EN secondary structure …   Справочник технического переводчика

  • вторичная структура белка — Укладка полипептидной цепи в альфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. [Арефьев В.А., Лисовенко Л.А. Англо русский толковый словарь генетических терминов 1995 407с.] Тематики… …   Справочник технического переводчика

  • вторичная структура белка — secondary structure of protein вторичная структура белка. Укладка полипептидной цепи в aльфа спиральные участки и бета структурные образования (слои); в образовании В.с.б. участвуют водородные связи. (Источник: «Англо русский толковый словарь… …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • вторичная структура белка — antrinė baltymo struktūra statusas T sritis chemija apibrėžtis Polipeptidinės grandinės konformacija, stabilizuota vandenilinių ryšių. atitikmenys: angl. secondary structure of protein rus. вторичная структура белка …   Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

  • вторичная структура — [secondary structure] микро и макроструктура, сформированная в результате термической обработки или пластической деформации металла или сплава; Смотри также: Структура ячеистая структура пластинчатая структура …   Энциклопедический словарь по металлургии


Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»