Белки группы polycomb


Белки группы polycomb

Белки группы polycomb (англ. Polycomb-group proteins) — это семейство белков, которые способны ремоделировать хроматин. Впервые открыты у дрозофил.[1]


Эти белки так видоизменяют структуру хроматина, что транскрипционные факторы не могут связываться с промоторными последовательностями ДНК. Белки группы polycomb играют важную роль в сайленсинге гомеозисных генов, модулируя структуру хроматина.[2]

Содержание

У млекопитающих

Белки группы поликомб (PcG) представляют собой семейство эпигенетических регуляторов, которые, модифицируя гистоны, подавляют активность множества генов, отвечающих за клеточную дифференциацию У млекопитающих найдены две основные группы комплексов содержащих PcG белки — это Ингибиторный комплекс 1 (PRC1) и Ингибиторный комплекс 2 (PRC2). Гены PRC1 млекопитающих значительно схожи с соответствующими генами дрозофилы. Экспрессия генов группы polycomb имеет большое значение в биологии развития человека. Мыши, нокаутные по обеим копиям гена PRC2 погибают на стадии зародыша, в то время как нокауты по генам PRC1 являются гомеозисными мутантами и погибают после рождения. Повышение уровня экспрессии белков группы polycomb повышает инвазивность и коррелирует с более тяжелым развитием раковых опухолей.

Комплекс PRC1

Комплекс PRC1 состоит из следующих субъединиц:

  • PHC (polyhomeotic) — Точная функция ее пока не ясна.
  • Семейство субъединиц CBX, которые участвуют в механизмах поддержания баланса между самообновлением и дифференцировкой стволовых клеток:[3] (субъединицы CBX2, CBX4 и CBX8 — связываются с гистоном Н3К27me3, ингибируют экспрессию гена CBX7, необходимого для поддержания плюрипотентного состояния клетки и таким образом способствуют дифференцировке клеток,[4][5] в свою очередь CBX7-ингибирует синтез субъединиц CBX2, CBX4 и CBX8, необходимых для дифференцировки, и таким образом поддерживает плюрипотентное состояние клетки).
  • Bmi1 — необходима для пролиферации стволовых клеток.[6][7] Это связано с тем, что она подавляет экспрессию белков p16Ink4a[8] и p19Arf (оба эти белка кодируются альтернативными рамками считывания локуса Ink4a/Arf, известного также как Cdkn2a), препятствующих перепрограммированию в индуцированные плюрипотентные стволовые клетки (ИПСК). Кроме того Bmi1 может замещать транскрипционные факторы Sox2, Klf4 и c- Myc при перепрограммировании фибробластов в ИПСК.[9] Предполагается, что Bmi1 контролирует работу митохондрий и образование в них реактивных форм кислорода способных вызвать повреждения ДНК.[10]
  • PCGF2 (Polycomb group RING finger protein 2) ортолог Bmi1. Функционально не отличается от Bmi1.
  • RYBP или его гомолог YAF2-субъединица альтернативного комплекса RYBP-PRC1, который содержит RYBP, RING1B, и PCGF2/ Bmi1 и не содержит CBX, PHC, SCM субъединиц.[11]
  • RING1-субъединица комплекса PRC1 которая осуществляет моноубиквитинирование гистона H2A с образованием H2A K119ub. Удаление гена Ring1B приводит к потере сразу нескольких PRC1 белков, в том числе RYBP, Cbx4, PCGF2 и Bmi1.
  • SUV39H1 (histone-lysine N-methyltransferase)-Этот ядерный белок во время митоза перемещается к центромерам. Он играет важную роль в организации хроматина, разделении хромосом и в механизмах митоза, функционируя как метилтрансфераза метилирующая лизин-9 гистона H3 с образованием Н3К9me3 — метки репресии.
  • L3mbtl2 член атипичного комплекса PRC1. Он имеет важное значение для раннего эмбрионального развития. Способствует пролиферации клеток и подавляет дифференциацию. Взаимодействует с факторами плюрипотентности и аналогом PRC1 содержащим G9A, Hdac1 и Ring1b.[12]

Комплекс PRC1 ингибирует гены и переводит хроматин в компактную форму[13] — гетерохроматин. С помощью одной из его субъединиц-CBX он может связываться с «меткой репрессии» — гистоном Н3К27me3 нуклеосомы. Кроме того, с помощью субъединицы Bmi1 может связываться с нуклеосомой через комплекс транскрипционных факторов Runx1/CBFβ независимо от метки Н3К27me3. С помощью субъединицы RING1, стимулируемой субъединицей Bmi1 или RYBP, он осуществляет моноубиквитинирование гистона H2A с образованием H2A K119ub, что приводит к компактизации хроматина. Кроме того с помощью субъединицы CBX7 он сажает на промоторы генов длинные некодирующие РНК (lncRNA), что приводит к их взаимодействию с ДНК хроматина и ингибированию соответствующих генов.[14][15] CBX7 в этом случае играет роль «кепирующей» шапочки, предотвращающей деградацию lncRNA с последующей «не запланированной» активацией гена.

Комплекс PRC2

Комплекс PRC2 вызывает транскрипционную репрессию путем метилирования гистонов и негистоновых белков. Для его посадки на ген-мишень необходима метка активного хроматина Н3К4me3 (в образовании которой важную роль играют белки группы Trithorax ) и специальная некодирующая РНК связывающаяся с субъединицей SUZ12.[16] Комплекс PRC2 имеет сложную молекулярную архитектуру[17] и состоит из следующих субъединиц:

  • EZH2-является метилтрансферазой гистонов и негистоновых белков. EZH2 необходим для восстановления тканей, способствуя регенеративной пролиферации прогениторных клеток. Потеря EZH2 приводит к нарушению регенерации, тогда как избыточный синтез метилтрансферазы EZH2 приводит к неопластической трансформации клетки, а мутации в ее каталитическом домене приводят к лимфоме. Помочь борьбе с этими недугами сможет небольшая молекула GSK126 которая с высокой избирательностью ингибирует EZH2, конкурируя с S-аденозил-метионином (SAM), в результате чего снижается уровень метилированных H3K27 и активизируются гены-мишени подавленные PRC2.[18]
  • EED — Субъединица комплекса PRC2 функция которой пока не вполне понятна.
  • SUZ12-Субъединица комплекса PRC2, связывающаяся со специальной некодирующей РНК.[19]
  • Jarid2 (jumonji, AT rich interactive domain 2)идентифицирован как деметилаза гистонов, является одним из ключевых эпигенетических регуляторов процессов развития. Он функционирует как транскрипционный репрессор генов-мишеней. Его синтез значительно повышен в ЭСК по сравнению с дифференцированными клетками. «Нокдаун» этой субъединицы приводит к активации генов связанных с дифференцировкой клетки и существенно снижает возможность перепрограммирования фибробластов в ИПСК.[20]
  • Mtf2 (metal response element binding transcription factor 2) известен также как PCL2 (polycomb-like 2) Субъединица комплекса PRC2. Нокдаун гена этой субъединицы приводит к активации генов связанных с дифференцировкой клетки и существенно снижает возможность перепрограммирования фибробластов в ИПСК
  • esPRC2p48-Субъединица комплекса PRC2.

Длинные некодирующие РНК (lncRNA) и короткие некодирующие РНК (miR)

Длинные некодирующие РНК (lncRNA). Взаимодействуя с ДНК хроматина ингибируют транскрипцию соответствующих генов. lncRNA помогают комплексам PRC2 и PRC1 выбрать ген-мишень. Обнаружено, что у lncRNA гораздо больше выражена тканевая специфичность по сравнению с РНК кодирующими белки, что делает их привлекательными диагностическими биомаркерами.[21]

  • Kcnq1ot1 (94 kb)- Взаимодействуя с комплексами PRC2 и PRC1 ингибирует кластер Kcnq1.
  • Xist (17 kb)-Взаимодействуя с комплексом PRC2 участвует в модификации гистонов Х-хромосомы[22]
  • HOTAIR (2 kb)-Взаимодействуя с комплексом PRC2 ингибирует НОХ локус.
  • ANRIL(3.8 kb)- Взаимодействует с комплексами PRC1 и PRC2. Вызывает ингибирование комплексом PRC1 локуса INK4b/ARF/INK4a, ответственного за подавление опухолевого роста путем активации старения клетки[23]

Транскрипционные факторы необходимые для посадки на промотор

  • Транскрипционный фактор REST-ингибирует связывание PRC1 и PRC2 с участками вблизи промотора и, связываясь с субъединицей CBX, способствует независимой от метки Н3К27me3 посадке PRC1 на участки отдаленные от промотора[24]
  • Runx1/CBFβ(runt-related transcription factor 1/Core-binding factor subunit beta)- может взаимодействовать с SUV39H1 и с субъединицей Bmi1 комплекса PRC1.[25] Runx1 является фактором транскрипции, регулирующим дифференциацию гемопоэтических стволовых клеток в зрелые клетки крови. Белки Runx образуют гетеродимерный комплекс с CBFβ , что увеличивает стабильность его связи с ДНК.
  • Транскрипционный фактор YY1 (Yin and Yang 1)[26] - Транскрипционный фактор YY1 совместно с Id1 подавляет синтез белка p16 предотвращая таким образом клеточное старение.[27] Он необходим для посадки RYBP-PRC1 на промотор.

Упрощенная схема механизмов эпигенетической регуляции осуществляемых комплексами PRC2 и PRC1

Для того чтобы комплекс PRC2 точно попал на необходимый участок гена-мишени он должен связаться с короткой некодирующей РНК, которая транскрибируется с 5′ конца гена-мишени подлежащего репрессии. Транскрипцию этой РНК осуществляет РНК-полимераза II- S5p с промотора гена активированного меткой H3K4me3. Только после того как PRC2 свяжется с этой РНК с помощью его субьединицы SUZ12, он становится способен метилировать лизин 27 гистона Н3 в составе нуклеосомы, контролирующей ген-мишень. Однако для этого лизин 27 предварительно должен быть деацетилирован комплексом NuRD.[28] После того как PRC2, с помощью его субьединицы EZH2, осуществляет тройное метилирование гистона Н3 с образованием Н3К27me3, в действие вступает PRC1, который связывается с нуклеосомой либо через «метку репрессии» — Н3К27me3, которую узнает его субъединица CBX, либо через один из транскрипционных факторов (REST, YY1 или Runx1/CBFβ).[29] Далее PRC1 закрепляет ингибирование гена проводя посадку убиквитина на лизин 119 гистона H2A (H2A K119ub). Тот факт, что установка меток H3K27me3 обычно происходит в промежуток клеточного цикла предшествующий репликации ДНК, позволяет предположить, что модификации гистонов белками Поликомб играют важную роль в сохранении эпигенетической памяти во время деления клетки[30],[31], [32]

Бивалентные участки хроматина

В последнее время внимание многих исследователей привлекают гены называемые бивалентными, потому что они имеют как маркеры репрессии (H3K27me3), так и маркеры активации (H3K4me3).[33] Маркер H3K4me3 нужен для транскрипционной активности РНК-полимеразы II – S5p, синтезирующей короткую некодирующую РНК, необходимую при посадке PRC2, тогда как H3K27me3 необходим для связывания CBX белков комплекса PRC1. Бивалентные участки хроматина присутствуют у эмбрионов начиная со стадии 8 клеток вплоть до стадии бластоцисты, при которой клетки подразделяются на две популяции: внутренние клетки, из которых образуются эмбриональные стволовые клетки и поверхностный слой эмбриона (трофобласт). Набор генов клеток поверхностного слоя все еще содержит бивалентные гены, однако на этих участках уже нет PRC1, хотя все еще есть PRC2. Ключевую роль в этих клетках уже выполняет Suv39h1, которая катализирует в бивалентных генах триметилирование лизина 9 в гистоне H3 (H3K9me3).[34] Метка H3K9me3 препятствует перепрограммированию соматических клеток в индуцированные стволовые клетки , так как мешает посадке белковых репрограммирующих факторов плюрипотенции (Oct4, Sox2, Klf4, и c-Myc ) на гены мишени. Инактивация ферментов, которые вызывают эту метку значительно увеличивает темпы перепрограммирования.[35] Обнаружено, что два типа маркеров репрессии - модификации H3K9me2 и H3K27me3 - являются взаимоисключающими.[36] В процессе дифференцировки эмбриональных стволовых клеток бивалентные гены исчезают,[37] оставаясь только в менее дифференцированных клетках, таких как взрослые стволовые клетки, кроветворные (гемопоэтические) клетки и сателитные (прогениторные) клетки организма. Однако они возникают при пролиферации клеток вследствие регенерации или опухолевого роста.[38][39][40]

Сокращения: аминокислоту лизин принято обозначать буквой К (последующей цифрой при этом обозначают ее положение в аминокислотной последовательности белка, в данном случае гистона) , аминокислоту серин буквой - S, фосфатную группу — p, ацетатную группу — ac, метильную группу — me (последующей цифрой при этом обозначают число метильных групп), убиквитин — ub).

Примечания

  1. Chiara Lanzuolo and Valerio Orlando (2012) Memories from the Polycomb Group Proteins Annual Review of Genetics Vol. 46: 561-589 DOI: 10.1146/annurev-genet-110711-155603
  2. Portoso M and Cavalli G The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming // RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. — Caister Academic Press, 2008. — ISBN ISBN 978-1-904455-25-7
  3. Raymond Camahort,Chad A. Cowan (2012)Cbx Proteins Help ESCs Walk the Line between Self-Renewal and Differentiation. Cell Stem Cell, 10(1), 4-6, doi: 10.1016/j.stem.2011.12.011
  4. Lluis Morey, Gloria Pascual, Luca Cozzuto, et al. & Luciano Di Croce.(2012) Nonoverlapping Functions of the Polycomb Group Cbx Family of Proteins in Embryonic Stem Cells. Cell Stem Cell, 10 (1): 47-62 DOI:10.1016/j.stem.2011.12.006
  5. Ana O’Loghlen, Ana M. Muñoz-Cabello, Alexandre Gaspar-Maia, et al and Jesus Gil (2012) MicroRNA Regulation of Cbx7 Mediates a Switch of Polycomb Orthologs during ESC Differentiation. Cell Stem Cell. ; 10(1): 33-46. doi: 10.1016/j.stem.2011.12.004
  6. Park IK, Qian D, Kiel M, et al. Bmi-1 is required for maintenance of adult self-renewing haematopoietic stem cells. Nature 2003; 423:302-305
  7. Molofsky AV, Pardal R, Iwashita T, Park IK, Clarke MF, Morrison SJ. Bmi-1 dependence distinguishes neural stem cell self-renewal from progenitor proliferation. Nature 2003; 425:962-967
  8. Ye Wang, Xinjie Zang, Yao Wang, and Peng Chen (2012) High expression of p16INK4a and low expression of Bmi1 are associated with endothelial cellular senescence in the human cornea. Mol Vis. ; 18: 803–815
  9. Jai-Hee Moon, June Seok Heo, Jun Sung Kim, et al. and Seungkwon You (2011) Reprogramming fibroblasts into induced pluripotent stem cells with Bmi1. Cell Research 21:1305-1315. doi:10.1038/cr.2011.107
  10. Liu J, Cao L, Chen J, Song S, Lee IH, et al. Bmi1 regulates mitochondrial function and the DNA damage response pathway. Nature. 2009;459(7245):387-392. doi:10.1038/nature08040
  11. Zhonghua Gao,Jin Zhang,Roberto Bonasio, et al & ,Danny Reinberg (2012) PCGF Homologs, CBX Proteins, and RYBP Define Functionally Distinct PRC1 Family Complexes. Molecular Cell, 45(3), 344—356, doi: 10.1016/j.molcel.2012.01.002
  12. Jinzhong Qin, Warren A. Whyte, Endre Anderssen et al. &, Hanno Hock (2012)The Polycomb Group Protein L3mbtl2 Assembles an Atypical PRC1-Family Complex that Is Essential in Pluripotent Stem Cells and Early Development Cell Stem Cell, 11(3), 319-332 http://dx.doi.org/10.1016/j.stem.2012.06.002
  13. Nuno Miguel Luis, Lluis Morey, Luciano Di Croce, Salvador Aznar Benitah (2012) Polycomb in Stem Cells: PRC1 Branches Out. Cell Stem Cell, 11(1), 16-21 http://dx.doi.org/10.1016/j.stem.2012.06.005
  14. Nakama, M., Kawakami, K., Kajitani, T., Urano, T. and Murakami, Y. (2012) DNA-RNA hybrid formation mediates RNAi-directed heterochromatin formation. Genes to Cells, 17: 218—233. doi: 10.1111/j.1365-2443.2012.01583.x
  15. Alka Saxena and Piero Carninci (2011) Long non-coding RNA modifies chromatin Epigenetic silencing by long non-coding RNAs Bioessays; 33(11): 830—839. doi: 10.1002/bies.201100084
  16. Margueron R, Reinberg D. (2011) The Polycomb complex PRC2 and its mark in life. Nature.; 469(7330):343-349. doi:10.1038/nature09784
  17. Claudio Ciferri, Gabriel C Lander, Alessio Maiolica, et al. and Eva Nogales (2012) Molecular architecture of human polycomb repressive complex 2. eLife. 2012; 1: e00005. doi http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00005
  18. McCabe M.T., Heidi M. Ott, Gopinath Ganji, et al. & Caretha L. Creasy (2012) EZH2 inhibition as a therapeutic strategy for lymphoma with EZH2-activating mutations. Nature, 492, 108–112, doi:10.1038/nature11606
  19. Aditi Kanhere, Keijo Viiri, Carla C. Araújo, et al. (2010) Short RNAs Are Transcribed from Repressed Polycomb Target Genes and Interact with Polycomb Repressive Complex-2. Molecular Cell,; 38 (5): 675—688 DOI: 10.1016/j.molcel.2010.03.019
  20. Zhang Z, Jones A, Sun CW, et al. (2011) PRC2 complexes with JARID2, MTF2, and esPRC2p48 in ES cells to modulate ES cell pluripotency and somatic cell reprogramming. Stem Cells.; 29(2):229-40. doi: 10.1002/stem.578
  21. Reis EM and Verjovski-Almeida S (2012) Perspectives of long non-coding RNAs in cancer diagnostics.Front. Gene. 3:32. doi: 10.3389/fgene.2012.00032
  22. Xue Q.D Wang, Jennifer L Crutchley, and Josée Dostie (2011) Shaping the Genome with Non-Coding RNAs. Curr Genomics.; 12(5): 307—321. doi: 10.2174/138920211796429772
  23. Yap KL, Li S, Munoz-Cabello AM, Raguz S, et al. (2010) Molecular interplay of the non-coding RNA ANRIL and methylated histone H3 lysine 27 by polycomb CBX7 in transcriptional silencing of INK4a. Mol Cell. 38:662-74. doi:10.1016/j.molcel.2010.03.021
  24. Ren X., Kerppola T.K.(2011) REST interacts with Cbx proteins and regulates polycomb repressive complex 1 occupancy at RE1 elements. Mol. Cell. Biol.;31:2100-2110
  25. Ming Yu,Tali Mazor,Hui Huang, et al & Alan B. Cantor (2012) Direct Recruitment of Polycomb Repressive Complex 1 to Chromatin by Core Binding Transcription Factors. Molecular Cell, 45, (3), 330—343. doi: 10.1016/j.molcel.2011.11.032
  26. Arnold J. Berk (2012)Yin and yang of mediator function revealed by human mutants. PNAS , 109(48), 19519-19520 doi:10.1073/pnas.1217267109
  27. Rayess H, Wang MB, Srivatsan ES. (2012) Cellular senescence and tumor suppressor gene p16. Int J Cancer.;130(8):1715-25. doi: 10.1002/ijc.27316
  28. Reynolds N, Salmon-Divon M, Dvinge H et al & Hendrich B. (2011) NuRD-mediated deacetylation of H3K27 facilitates recruitment of Polycomb Repressive Complex 2 to direct gene repression. EMBO J.; 31(3):593-605. doi: 10.1038/emboj.2011.431
  29. Phil Arnold, Anne Schöler, Mikhail Pachkov, et al. and Dirk Schübeler (2012) Modeling of epigenome dynamics identifies transcription factors that mediate Polycomb targeting Genome Res. ,doi:10.1101/gr.142661.112
  30. Lanzuolo C, Lo Sardo F, Diamantini A, Orlando V. (2011) PcG complexes set the stage for epigenetic inheritance of gene silencing in early S phase before replication. PLoS Genet. ;7(11):e1002370 doi: 10.1371/journal.pgen.1002370
  31. Svetlana Petruk, Yurii Sedkov, Danika M. Johnston et al. & Alexander Mazo (2012) TrxG and PcG Proteins but Not Methylated Histones Remain Associated with DNA through Replication . Cell, 150(5), 922-933 http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2012.06.046
  32. Susan M. Abmayr, Jerry L. Workman (2012) Holding on through DNA Replication: Histone Modification or Modifier? Cell, Cell, 150(5), 875-877 http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2012.08.006
  33. Marco De Gobbi,et al and Douglas R Higgs (2011) Generation of bivalent chromatin domains during cell fate decisions. Epigenetics Chromatin; 4: 9. doi: 10.1186/1756-8935-4-9
  34. Olivia Alder, Fabrice Lavial, Anne Helness, et al and Véronique Azuara (2010) Ring1B and Suv39h1 delineate distinct chromatin states at bivalent genes during early mouse lineage commitment. Development; 137(15): 2483–2492. doi: 10.1242/dev.048363
  35. Abdenour Soufi,Greg Donahue,Kenneth S. Zaret (2012) Facilitators and Impediments of the Pluripotency Reprogramming Factors' Initial Engagement with the Genome. Cell, 151(5), 994-1004, doi: 10.1016/j.cell.2012.09.045
  36. Lienert F, Mohn F, Tiwari VK, Baubec T, Roloff TC, et al. (2011) Genomic prevalence of heterochromatic H3K9me2 and transcription do not discriminate pluripotent from terminally differentiated cells. PLoS Genet 7: e100290. doi:10.1371/journal.pgen.1002090
  37. Issam Aldiri, Monica L. Vetter (2012) PRC2 during vertebrate organogenesis: A complex in transition. Developmental Biology, 367(2), 91–99, http://dx.doi.org/10.1016/j.ydbio.2012.04.030
  38. Jon Mallen-St. Clair, Rengin Soydaner-Azeloglu, Kyoung Eun Lee, et al. and Dafna Bar-Sagi (2012) EZH2 couples pancreatic regeneration to neoplastic progression Genes Dev. 26: 439-444; doi:10.1101/gad.181800.111
  39. H Richly, L Aloia, and L Di Croce (2011) Roles of the Polycomb group proteins in stem cells and cancer. Cell Death Dis; 2(9): e204. doi: 10.1038/cddis.2011.84
  40. Yong Zheng, Liu He, Yu Wan, and Jian Song. (2012) H3K9me-Enhanced DNA Hypermethylation of the p16INK4a Gene: An Epigenetic Signature for Spontaneous Transformation of Rat Mesenchymal Stem Cells Stem Cells and Development. doi:10.1089/scd.2012.0172.

См. также


Wikimedia Foundation. 2010.

Смотреть что такое "Белки группы polycomb" в других словарях:

  • Белки группы Polycomb — …   Википедия

  • Белки группы Trithorax — это белки, регулирующие структуру хроматина и участвующие в поддержании экспрессии генов. Это семейство белков гетерогенно, входящие в него белки образуют сложные белковые комплексы, способные связываться с хроматином. Одна из функций комплекса… …   Википедия

  • Trithorax — Белки группы Trithorax это белки, регулирующие структуру хроматина и участвующие в поддержании экспрессии генов. Это семейство белков гетерогенно, входящие в него белки образуют сложные белковые комплексы, способные связываться с хроматином. Одна …   Википедия

  • Гомеобокс — (англ. homeobox)  последовательность ДНК, обнаруженная в генах, вовлеченных в регуляцию развития у животных, грибов и растений. Гены, которые содержат гомеобокс, образуют отдельное семейство. Наиболее изученными и наиболее… …   Википедия

  • Факторы транскрипции — (транскрипционные факторы)  белки, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК[1][2]. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе… …   Википедия

  • Гистоны — Образование нуклеосомы Гистоны  основной класс нуклеопротеинов, ядерных белков, необходимых для сборки и упаковки нитей ДНК в …   Википедия

  • Фактор транскрипции — Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) белки, контролирующие перенос информации с молекулы ДНК в структуру мРНК (транскрипцию) путем связывания со специфичными участками ДНК.[1][2] Транскрипционные факторы выполняют свою функцию… …   Википедия

  • Эпигенетика — Эпигенетика  в биологии, в частности в генетике  представляет собой изучение закономерностей эпигенетического наследования  изменения экспрессии генов или фенотипа клетки, вызванных механизмами, не затрагивающими изменение… …   Википедия

  • Гетерохроматин — Ядро фибробласта женщины с гетерохроматином, помеченным флуоресцентным красителем. Стрелкой указано положение тельца Барра Гетерохроматин  участки …   Википедия

  • Хроматин — (греч. chroma  цвет, краска и греч. nitos  нить)  это вещество хромосом  комплекс ДНК, РНК и белков. Хроматин находится внутри ядра клеток эукариот и входит в состав нуклеоида у прокариот. Именно в составе хроматина происходит …   Википедия