Аквапорин

Струкутра молекулы Аквапорина-1

Аквапорины — интегральные мембранные белки, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия

За открытие аквапоринов Питер Эгр получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции

Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать ее, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO₂, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.^[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Тип	Локализация[2]	Функции[2]
Аквапорин 1	почки (апикально) PCT PST tDLH	Реабсорбция воды
Аквапорин 2	почки (апикально) ICT CCT OMCD IMCD	Реабсорбция воды в ответ на вазопрессин
Аквапорин 3	почки (базолатерально) medullary collecting duct	Реабсорбция воды
Аквапорин 4	почки (базолатерально) medullary collecting duct	Реабсорбция воды

Аквапорины растений

8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.^[3]

У растений описано четыре группы аквапоринов:^[4]

• Характерные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)^[5]
• Характерные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)^[6]
• Характерные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)^[7]
• Малые основные характерные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)^[8]

Генетика

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.^[9]

См. также

• MIP
• Аквапорин 5
• Аквапорин 6
• Аквапорин 7
• Аквапорин 8
• Аквапорин 9
• Аквапорин 10
• Аквапорин 11

Примечания

1. ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613.
2. ↑ ^{1 2} Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3 Page 842
3. ↑ Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:10.1186/1471-2229-9-133. PMID 19922653.
4. ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436.
5. ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:0.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 7920711.
6. ↑ Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406.
7. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251.
8. ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «A new subfamily of major intrinsic proteins in plants». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
9. ↑ Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343.