ANK1

ANK1

Структура анкирина 1

Обозначения
Символы	ANK1; SPH1
Entrez Gene	286
HGNC	492
OMIM	612641
RefSeq	NM_020475
UniProt	P16157
Другие данные
Локус	8-я хр., 8p11.21

ANK1, анкирин 1, или эритроцитарный анкирин, (англ. ankyrin 1, erythrocytic; ankyrin-R) — адаптерный белок из семейства анкиринов, типовой представитель семейства, кодируется геном человека ANK1.

Структура

Белок состоит из 1880 аминокислот. Включает 23 анкириновых повтора, которые формируют структуру, напоминающую соленоид, и обеспечивают связывание ANK1 со спектрином, 2 домена ZU5, death-домен, связывающий анкирин с белками, участвующими в апоптозе, UPA домен и регуляторный домен. ^[1]

Функция

ANK1 является цитозольным белком, обеспечивает связь интегральных мембранных белков со спектрин-актиновым цитоскелетом клетки.

Тканевая специфичность

Анкирин 1 является прототипом всех представителей семейства. Был впервые обнаружен в эритроцитах. Кроме этого экспрессируется в мозге и мышцах.

В патологии

Мутации гена ANK1 ответственны за 50% случаев наследственного сфероцитоза, аутоиммунной гемолитической анемии, характеризующейся образованием сферических эритроцитов вместо нормальных двояковогнутых дискоидных клеток.

См. также

• Анкирины

Примечания

1. ↑ uniprot P16157

Библиография

• Bennett V, Baines AJ (2001). «Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues.». Physiol. Rev. 81 (3): 1353–92. PMID 11427698.
• Bennett V (1979). «Immunoreactive forms of human erythrocyte ankyrin are present in diverse cells and tissues.». Nature 281 (5732): 597–9. DOI:10.1038/281597a0. PMID 492324.
• Lambert S, Yu H, Prchal JT, et al. (1990). «cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (5): 1730–4. DOI:10.1073/pnas.87.5.1730. PMID 1689849.
• Fujimoto T, Lee K, Miwa S, Ogawa K (1991). «Immunocytochemical localization of fodrin and ankyrin in bovine chromaffin cells in vitro.». J. Histochem. Cytochem. 39 (11): 1485–93. PMID 1833445.
• Lux SE, John KM, Bennett V (1990). «Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins.». Nature 344 (6261): 36–42. DOI:10.1038/344036a0. PMID 2137557.
• Davis LH, Bennett V (1990). «Mapping the binding sites of human erythrocyte ankyrin for the anion exchanger and spectrin.». J. Biol. Chem. 265 (18): 10589–96. PMID 2141335.
• Korsgren C, Cohen CM (1988). «Associations of human erythrocyte band 4.2. Binding to ankyrin and to the cytoplasmic domain of band 3.». J. Biol. Chem. 263 (21): 10212–8. PMID 2968981.
• Cianci CD, Giorgi M, Morrow JS (1988). «Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperative interaction with spectrin and protein 3.». J. Cell. Biochem. 37 (3): 301–15. DOI:10.1002/jcb.240370305. PMID 2970468.
• Steiner JP, Bennett V (1988). «Ankyrin-independent membrane protein-binding sites for brain and erythrocyte spectrin.». J. Biol. Chem. 263 (28): 14417–25. PMID 2971657.