Цитоскелет прокариот


Цитоскелет прокариот
Основные белки прокариотического цитоскелета, их функции и расположение в клетке бактерии Caulobacter

Цитоскелет прокариот — это система нитеподобных структур, которые преимущественно являются упорядоченными полимерами белков одного класса, наличествует в клетках бактерий и архей. Все исследованные (на 2006 год) белки цитоскелета бактерий способны к самоорганизации в длинные филаменты in vitro.[1]

Цитоскелет прокариот был впервые открыт в начале 1990 годов, когда было установлено, что почти все бактерии и большинство архей содержат белок FtsZ, которые является гомологом тубулина, и может полимеризовываться в филаменты, которые образуют кольцо (Z-кольцо) во время клеточного деления.[2] Позднее были выявлены и прокариотические гомологи актина. Эти открытия изменили представления о том, что именно отсутствие цитоскелета является наиважнейшей причиной меньших размеров и более простой организации прокариот в сравнении с эукариотами. Вместо этого сейчас допускается, что относительная простота бактерий и архей связана с отсутствием белков-двигателей (по крайней мере, до сих пор они выявлены не были), которые «ходят» вдоль филаментов цитоскелета и обеспечивают транспорт разных структур, а также и локомоцию всей клетки.[3]

Наличие у прокариот гомологов актина и тубулина позволяет допустить, что эти два класса нуклеотид-связывающих белков, которые могут образовывать длинные филаменты, возникли в процессе эволюции достаточно давно, ещё до появления эукариот. Однако, ядерные и безъядерные организмы по-разному их используют, например, в цитокинезе бактерий задействован гомолог тубулина FtsZ, тогда как у эукариот эту функцию осуществляют актиновые филаменты, в расхождении молекул ДНК во время деления у бактерий, наоборот, принимают участие гомологи актина, а у эукариот — микротрубочки из тубулина, которые образуют веретено деления. Также у прокариот был выявлен, по крайней мере, один класс белков, которые могут считаться гомологами белков промежуточных филаментов и один класс белков цитоскелета (MinD/PraA), которые не имеют соответствующих у эукариот.[1]

Содержание

Гомологи актина

В 2001 году Джонс (англ. Jones) и сотрудники обнаружили, что у бактерии Bacillus subtilis имеются белки гомологи актина, которые формируют длинные спиральные структуры. Это открытие дало начало интенсивному развитию исследований в области цитоскелета прокариот, вследствие чего было обнаружено много других гомологов актина. Для всех этих белков характерно наличие актинового АТФазного домена. Большинство из них, как и актин у эукариот, является частью цитоскелета, однако некоторые имеют другие функции, например, FtsA, которые принимает участие в клеточном делении, шаперон DnaK и гексокиназе.[1] Гомологи актина бактерий имеют схожее пространственное строение, но преимущественно достаточно сильно отличаются по аминокислотной последовательности (5-10 % идентичности). Также эти белки имеют отличительные характеристики динамики полимеризации и свойств филаментов, которые они образуют. Очевидно, что, в отличие от эукариот, которые используют один и тот же актин для очень разных потребностей клетки, бактерии имеют много вариантов схожих белков, каждый из которых специализирован на использовании отдельной функции.[3]

Пространственное строение эукариотического актина и его прокариотических гомологов MreB и ParM, все белки находятся в АДФ-связанной форме

MreB и его гомологи

MreB (англ. murein cluster B) и его гомологи — белки распространены среди бактерий, имеющих палочкоподобную или спиральную формы, и отсутствует у кокков. Некоторые бактерии, например, Escherichia coli и Caulobacter crescentus, содержат только ген белка MreB, тогда как другие, в частности, Bacillus subtilis, кроме него, имеют также гены его гомологов Mbl (англ. MreB-like) и MreBH (англ. MreB homolog).[4] Эти белки обеспечивают поддержание палочкоподобной формы клетки, её полярности, а также расхождение копий бактериальной ДНК во время деления.

Структура и динамика филаментов MreB и его гомологов

In vivo белок MreB и его гомологи образуют длинные спиральные филаменты, расположенные вдоль бактериальной клетки, они могут объединяться в прочные и достаточно гибкие пучки. Такие филаменты являются динамическими структурами, продолжительность их полужизни обычно не превышает нескольких минут. Кроме того, у некоторых видов, в частности, C.crescentus и Rhodobacter sphaeroides филаменты MreB изменяют своё расположение в течение клеточного цикла: во время деления они концентрируются в центральной части клетки и образуют кольцо. Однако, поскольку мутанты с делецией гена mreB не утрачивают способность к цитокинезу, очевидно, белок MreB не является необходимым для этого процесса.[1]

Как было показано в экспериментах на белках бактерии Thermotoga maritima мономерные единицы MreB способны к самоорганизации in vitro в длинные линейные филаменты, которые состоят из двух протофиламентов, расположенных параллельно. По строению филаменты MreB отличаются F-актина, образованного двумя цепями, спирально закрученными один вокруг другого. Для полимеризации MreB необходимо наличие в среде АТФ, однако она происходит одинаково успешно и в присутствии ГТФ (в отличие от актина, который полимеризуется лишь при наличии АТФ). Это связано с тем, что новые субъединицы включаются в состав полимера только в форме, связанной с нуклеотидтрифосфатом, позднее происходит гидролиз связанного АТФ или ГТФ до АДФ или ГДФ соответственно.[1]

Функции MreB и его гомологов

Схематическое изображение роли филаментов MreB цитоскелета бактерий в поддержании палочкоподобной формы клетки: к этим филаментам, расположенным по спирали, крепятся ферменты синтеза пептидогликана клеточной стенки, а именно муреинтранспептидаза PBP2. В образовании этого комплекса также принимают участие белки MreC (образует спиральные филаменты в периплазматическом пространстве), MreD, RodA и RodZ (трансмембранные белки)

Одной из основных функций филаментов MreB и гомологических белков является поддержание палочкоподобной или спиральной формы бактериальной клетки. Мутации, которые нарушают экспрессию этих белков, приводят к выраженному изменению формы бактерий (обычно они преобразуются в округлые клетки, или в случае Mbl — в клетки неправильной формы). Однако филаменты MreB не служат непосредственно каркасом для поддержания формы клетки, вместо этого, располагаясь по спирали вдоль неё, они являются сайтами для прикрепления ферментов, синтезирующих пептидогликан клеточной стенки. Таким образом они регулируют характер отложение новых элементов на оболочку бактерий, которая собственно и является определяющим фактором в поддержании постоянной формы. Подобным образом микротрубочки растительной клетки влияют на её форму, направляя включения молекул целлюлозы в клеточную стенку.[3] У многих бактерий (в частности, и у E.coli и B.subtilis) ген mreB является частью оперона, в состав которого входят также гены mreC и mreD. Этот оперон входит в большой кластер генов, необходимых для биосинтеза пептидогликана. Продукты генов mreC и mreD — это белки внутренней мембраны грамотрицательных бактерий, они взаимодействуют с белком MreB и принимают участие в организации его комплекса с ферментами, задействованными в биосинтезе муреина, такими как муреинтранспептидаза PBP2.[1] Также в состав этого комплекса входят трансмембранные белки RodZ и RodA.[5]

Филаменты MreB также принимают участие в определении некоторых аспектов полярности клетки, в частности концентрации на одном или обоих полюсах некоторых белков, например, тех, что отвечают за хемотаксис, подвижность, секрецию и вирулентность.

Ещё одной функцией MreB и его гомологов является участие в расхождении копий бактериальной хромосомы во время деления. Среди мутантов, у которых этот белок отсутствует, были обнаружены клетки с несколькими нуклеоидами в цитоплазме, а также и клетки, не имевшие хромосом. Местом прикрепления белков MreB к бактериальной ДНК является точка oriC, присоединение происходит или непосредственно, или при участии других белков. Во время деления филаменты цитоскелета обеспечивают расхождение точек oriC двух копий ДНК к противоположным концам клетки, механизм этого процесса пока (2006 год) не выяснен. Также неизвестно каким образом происходит расхождение хромосом у кокков, у которых отсутствует ген mreB и его гомологи.[1]

Белок разделения плазмид ParM

Механизм расхождения копий плазмиды, которое происходит при участии филаментов ParM

Много малокопийных (~1-5 копий) плазмид бактерий имеют специальные системы, обеспечивающие их расхождение после репликации. Эти механизмы необходимы для того, чтобы после деления каждая из дочерних клеток получила, по крайней мере, одну молекулу плазмидной ДНК. Известно три типа систем, обеспечивающих расхождение малокопийных плазмид, в каждой из которых используются разные моторные белки (тип I — ParA-подобные белки, тип II — TubZ-подобные белки, тип III — ParM-подобные белки). Один из этих белков — ParM (вид англ. partitioning motor) — является гомологом эукариотического актина. Впервые он был обнаружен при исследовании пламзиды R1 E.coli. Сейчас эта система сегрегации плазмидной ДНК является лучше всего изученной.[6] Схожая система была обнаружена и и в других плазмидах, в частности, тех, что отвечают за распространение устойчивости ко множеству препаратов (англ. multidrug resistance).[3]

Структура и динамика филаментов ParM

Как и все элементы цитоскелета, филаменты ParM состоят из мономерных белковых субъединиц. Эти субъединицы способны к полимеризации in vitro в присутствии АТФ или ГТФ. Образованные нитки состоят из двух протофиламентов, закрученных один вокруг другого (структура схожа с F-актином). В живых клетках мономеры ParM формируют длинные неразветвлённые филаменты, которые размещаются вдоль оси бактерии. В отличие от актина и MreB и его аналогов, ParM не образует пучков.

Полимеризация и диссоциация мономеров ParM зависит от присоединения и гидролиза АТФ. Новые субъединицы включаются в состав филамента в АТФ-связанной форме, причём присоединение может происходить на обоих концах филамента. Одновременно со включением новой ParM-АТФ субъединицы происходит гидролиз АТФ в последней присоединённой белковой молекуле. Таким образом, весь филамент состоит из белков ParM-АДФ, и только на концах находятся ParM-АТФ субъединицы, которые «кепуют» всю структуру, стабилизируя её.

При отсутствии соответствующей плазмиды полимеризация филаментов ParM продолжается до тех пор, пока они не достигают определённой критической длины. После этого они начинают очень быстро диссоциировать, причём скорость их этого процесса приблизительно в 100 раз превышает таковую для F-актина. Таким образом, по динамике распада эти элементы больше напоминают микротрубочки эукариот.[1][6]

Принцип функционирования филаментов ParM

Ген parM входит в локус par плазмиды R1, кроме него, тут также содержится участок parC (от англ. centromere), играющий роль, аналогичную центромере в хромосомах эукариот, а также ген parR, продукт которого ParR (от англ. repressor) присоединяется к участку parC и осуществляет ауторегуляцию транскрипции локуса par, а также служит адаптером для присоединения белка ParM.

После репликации плазмиды R1 до обеих её копий в участке parC присоединяется белок ParR. В таком состоянии он может связывать и стабилизировать филаменты ParM, которые постоянно собираются и разбираются в цитоплазме. После этого полимерные нитки ParM начинают удлиняться, присоединяя на каждом конце новые мономеры. Этот процесс сопровождается гидролизом АТФ. Вследствие удлинения филамента две плазмиды, что присоединены к его краям, располагаются в разные стороны, пока не достигают полюсов клетки. После этого происходит диссоциация полимера ParM.[1][6]

Белок организации магнетосом MamK

Ещё один прокариотический гомолог актина MamK принимает участие в организации мембран магнетосом. Магнетосомы — это органеллы бактерий родов Magnetospirillum и Magnetococcus, которые содержат кристаллы магнетита, окружённые мембраной, и помогают бактерии ориентироваться в геомагнитном поле. В клетке магнетосомы расположены в ряд, с ними всегда ассоциированы длинные филаменты белки MamK.[7]

Гомологи тубулина

В большинстве прокариот также имеются гомологи эукароитического белка тубулина, из которого состоят микротрубочки. Лучше всего изученным из этих гомологов является белок FtsZ, который принимает участие в цитокинезе. Тубулин и FtsZ имеют достаточно мало идентичности в аминокислотной последовательности, косервативным является только ГТФазный домен, однако по пространственной структуре они схожи между собой. Также у отдельных представителей бактерий и архей были обнаружены и другие гомологи тубулина: например, белки BtubA/BtubB Prosthebacter dejoneii, а также TubZ и RepX, которые кодируются плазмидными генами бактерий рода Bacillus.[8]

Пространственная структура эукариотического тубулина и его прокариотического гомолога FtsZ, белки находятся в ГДФ-связанной форме

Источники

  1. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Shih YL, Rothfield L (2006). «The bacterial cytoskeleton». Microbiol Mol Biol Rev 70: 729-54. DOI:10.1128/MMBR.00017-06. PMID 16959967.
  2. Bi EF, Lutkenhaus J (1991). «FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli». Nature 354: 161-4. DOI:10.1038/354161a0. PMID 1944597.
  3. 1 2 3 4 Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P Molecular Biology of the Cell. — 5th. — Garland Science, 2007. — ISBN 978-0-8153-4105-5
  4. Gitai Z (2005). «The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture». Cell 120: 577-86. DOI:10.1016/j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
  5. Gerdes K (2009). «RodZ, a new player in bacterial cell morphogenesis». The EMBO Journal 28: 171 - 172. DOI:10.1038/emboj.2008.287. PMID 19194484.
  6. 1 2 3 Salje J, Gayathri P, Löwe J (2005). «The ParMRC system: molecular mechanisms of plasmid segregation by actin-like filaments». Cell 120: 577-86. DOI:10.1016/j.cell.2005.02.026. PMID 15766522.
  7. Taoka A, Asada R, Wu LF, Fukumori Y (2007). «Polymerization of the actin-like protein MamK, which is associated with magnetosomes». J Bacteriol 189: 8737-40. DOI:10.1128/JB.00899-07. PMID 17905974.
  8. Pogliano J. (2008). «The bacterial cytoskeleton». Curr Opin Cell Biol 20: 19-27. DOI:10.1016/j.ceb.2007.12.006. PMID 18243677.

Wikimedia Foundation. 2010.

Смотреть что такое "Цитоскелет прокариот" в других словарях:

  • Цитоскелет — эукариот. Актиновые микрофиламенты окрашены в красный, микротрубочки  в зелёный, ядра клеток  в голубой цвет. Цитоскелет  это клеточный каркас или скелет, находящийся в цитоплазме живой клет …   Википедия

  • цитоскелет — совокупность нитевидных белковых структур – микротрубочек и микрофиламентов, составляющих опорно двигательную систему клетки. Цитоскелетом обладают только эукариотические клетки, в клетках прокариот (бактерий) его нет, что является важным… …   Биологический энциклопедический словарь

  • Клетка — У этого термина существуют и другие значения, см. Клетка (значения). Клетки крови человека (РЭМ) …   Википедия

  • Живая клетка — Клетка  элементарная единица строения и жизнедеятельности всех живых организмов (кроме вирусов, о которых нередко говорят как о неклеточных формах жизни), обладающая собственным обменом веществ, способная к самостоятельному существованию,… …   Википедия

  • Клетка (биология) — Клетка  элементарная единица строения и жизнедеятельности всех живых организмов (кроме вирусов, о которых нередко говорят как о неклеточных формах жизни), обладающая собственным обменом веществ, способная к самостоятельному существованию,… …   Википедия

  • Комплексный справочник по Биологии — Термин Биология был предложен выдающимся французким естествоиспытателем и эволюционистом Жаном Батистом Ламарком в 1802 году для обозначения науки о жизни как особым явлении природы. Сегодня биология представляет собой комплекс наук, изучающих… …   Википедия

  • КЛЕТКА — (cellula, cytus), основная структурно функциональная единица всех живых организмов, элементарная живая система. Может существовать как отд. организм (бактерии, простейшие, нек рые водоросли и грибы) или в составе тканей многоклеточных животных,… …   Биологический энциклопедический словарь

  • Клеточное ядро — Клетки HeLa, ДНК которых окрашена голубым красителем Хёхста 33258. Центральная и правая клетки находятся в интерфазе, по …   Википедия

  • Эукариоты — ? Ядерные …   Википедия

  • Эукариота — ? Ядерные Научная классификация Надцарство: Эукариоты Латинское название Eucaryota Царства Протисты Грибы Растения …   Википедия