- Матриксные металлопротеиназы
-
Матриксные металлопротеиназы (MMP) - семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, и активации\деактивации хемокинов.
Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз - их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса, специфическая эволюционная последовательность ДНК.
Гены
Ген Название Локализация Описание MMP1 Внутритканевая коллагеназа секретируемая MMP2 Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа секретируемая MMP3 Стромелизин 1 секретируемая MMP7 Матрелизин, PUMP 1 секретируемая MMP8 Нейтрофильная коллагеназа секретируемая MMP9 Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа секретируемая MMP10 Стромелизин 2 секретируемая MMP11 Стромелизин 3 секретируемая MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP. MMP12 Металлоэластаза макрофагов секретируемая MMP13 Коллагеназа 3 секретируемая MMP14 MT1-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP MMP15 MT2-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP MMP16 MT3-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP MMP17 MT4-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached MMP18 Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа - Человеческих ортологов не обнаружено MMP19 RASI-1, иногда также стромелизин-4 - MMP20 Энамелизин секретируемая MMP21 X-MMP секретируемая MMP23A CA-MMP мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array MMP23B - мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array MMP24 MT5-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP MMP25 MT6-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached MMP26 Матрилизин-2, эндометаза - MMP27 MMP-22, C-MMP - MMP28 Эпилизин секретируемая Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[1] Примечания
- ↑ Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC. (2001). "Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury.". J Biol Chem 276 (13): 10134–10144. DOI:10.1074/jbc.M001599200. PMID 11121398.
Ссылки
- MMP (МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ) - medbiol.ru
Wikimedia Foundation. 2010.
