Энтерокиназа

протеолитический фермент кишечного сока, катализирующий превращение трипсиногена в трипсин. Относится к пептид-гидролазам. Определение активности Э. в дуоденальном соке используют при оценке функционального состояния слизистой оболочки тонкой кишки, особенно ее верхнего отдела; определение активности Э. в кале — при оценке функционального состояния толстой кишки, ее моторики и микрофлоры. Э. вырабатывается клетками слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки и верхнего отдела тощей кишки. Синтез Э. активируется Трипсином и ионами Na⁺. Выходу Э. из клеток слизистой оболочки в просвет двенадцатиперстной кишки способствует один из гастроинтестинальных гормонов — секретин.

Энтерокиназа представляет собой гликопротеид, молекула которого состоит не менее чем на 35% из углеводов; молекулярная масса фермента приблизительно 150 000. Молекула Э. построена из двух полипептидных цепей — тяжелой (молекулярная масса 115 000) и легкой (молекулярная масса 35 000).

Величину активности Э. определяют по методу Шлыгина. В основу метода положено активирование Э. неочищенного препарата трипсиногена. Активирование проводят в стандартных условиях с использованием ряда возрастающих разведений исследуемого материала (водной вытяжки из кала или дуоденального сока). В дуоденальном соке активность Э., определяемая этим методом, составляет в норме от 60 до 200 ЕД/мл (иногда до 300 ЕД/мл), в кале — от следовых количеств до 20 ЕД/г.

Активность Э. в дуоденальном соке резко увеличивается после резекции желудка и уменьшается при поражении слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки. Пониженное потребление белка приводит к снижению, а повышенное — к усилению синтеза и секреции энтерокиназы. Активность Э. в кале при нарушении функции толстой кишки увеличивается до 200 ЕД/г; при диарее, сопровождающей острые кишечные заболевания, — до 2000—3000 ЕД/г. Описаны случаи генетически обусловленной недостаточности Э., клинически проявляющейся диареей, неусвояемостью пищи и гипопротеинемическими отеками.