Аминокислоты


Аминокислоты
I Аминокисло́ты (синоним аминокарбоновые кислоты)
органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH2-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы); являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных А., однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные А.: в коллагене — 4-(гидр) оксипролин и 4-(гидр) оксилизин, в миозине — N-метиллизин, в протромбине — γ-карбоксиглутаминовая кислота, в эластине — десмозин и др.
Характерной особенностью нормальных А. является наличие в их молекуле СООН- и NH2-групп, связанных с одним и тем же α-углеродным атомом: H2N—(R) C (H)—СООН, где R — углеводородный радикал.
α-Углеродный атом у всех А., за исключением глицина, асимметричен, что объясняет существование А. в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными, т.е. способными вращать плоскость поляризации проходящего через раствор А, поляризованного света. В зависимости от того, в каком направлении происходит это вращение, различают правовращающие и левовращающие стереоизомеры (энантиомеры) А., обозначаемые знаками «+» и «—» соответственно. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, α-углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида. В состав некоторых бактериальных белков и пептидов иногда входят остатки D-аминокислот. Такие аминокислоты, как треонин и изолейцин, содержат два асимметричных атома углерода и имеют по 4 стереоизомера, однако в белках встречаются стереоизомеры этих А. только одного типа.
Некоторые нестандартные А., например β-аланин, γ-аминомасляная кислота, δ-аминолевулиновая кислота (промежуточный продукт биосинтеза порфиринов), отличаются от стандартных А. местоположением NH2-группы, но главным образом эти различия касаются строения углеводородного радикала. Многие из нестандартных А. являются предшественниками иди катаболитами других биологически активных соединений. Так, 2,4-диоксифенилаланин (ДОФА) и 5-(гидр) окситриптофан служат биосинтетическими предшественниками фенилэтиламина и серотонина соответственно, α-амино-γ-оксимасляная кислота (гомосерин) и α-амини-γ-тиомасляная кислота (гомоцистеин) принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот и т.д.
Классифицируют А. либо на основании строения их углеводородного радикала, либо с учетом строения всей молекулы в целом. Среди групп углеводородного радикала основных А. встречаются неполярные (табл., № 1—8), полярные незаряженные (табл., № 9—15), отрицательно заряженные (табл., № 16, 17) и положительно заряженные (табл., № 18—20). В зависимости от строения углеводородного радикала А. подразделяют на ароматические (табл., № 7, 13), гетероциклические (табл., № 8, 20), иминокислоты (табл., № 5) и алифатические (табл., все остальные аминокислоты). По числу СООН- и NH2- групп А. делят на диаминомонокарбоновые (табл., № 18—20), моноаминомонокарбоновые (табл., № 16, 17) и моноаминомонокарбоновые кислоты (табл., все остальные аминокислоты). Иногда выделяют также А., содержащие в своей молекуле спиртовую группу°— оксиаминокислоты (серии, треонин); серу — серосодержащие аминокислоты (цистеин, цистин, метионин) и др.
Таблица
Основные аминокислоты, содержание в крови и моче и суточная потребность в них человека
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
| №       | Название               | Сокращенное название | Содержание  | Содержание в   | Рекомендуемое суточное       |
|           | аминокислоты,       | в соответствии с           | в плазме      | суточном          | потребление, r (безусловно     |
|           | метаболическая     | рекомендациями           | крови, мг      | количестве        | достаточным считается          |
|           | характеристика      | Международного          | /100 мл (       | мочи, мг            | вдвое большее количество)    |
|           |                              | биохимического союза  | мкмоль/л)     | (мкмоль)           |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 1.        | Аланин (г)              | Ala                                | 3,4               | 21—71              | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (381,5)          | (235,2—795,2)   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 2.        | Валин* (г)               | Val                                | 2,9               | 4—6                  | 0,8                                          |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (247,9)          | (34—51)            |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 3.        | Лейцин* (к)             | Leu                               | 1,9               | 9—26                |                                               |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (144,9)          | (68,7—198,4)     | 1,1                                          |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 4.        | Изолейцин* (г)        | lle                                 | 1,3               | 14—2S              | 0,7                                          |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (99,2)            | (106,8—213,6)   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 5.        | Пролин (г)              | Pro                               | 2,4               | Менее 10          | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (208,8)          | (87)                   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 6.        | Метионин* (г)         | Met                               | 0,5               | Менее 5            | 1,1                                          |
|           |                              |---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
|           |                              |                                     | (33,6)            | (менее 33,5)      |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 7.        | Фенилаланин* (к,    | Phe                               | 0,6—1,45      | Следы — 17      | 1,1                                          |
|           | г)                           |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (37—88)        | (следы — 103)   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 8.        | Триптофан* (к)       | Trp                                | 1,3               | Следы — 30      | 0,25                                        |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (63—7)         | (следы — 16,5)  |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 9.        | Глицин (г)               | Gly                               | 1,5               | 68—199             | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (199,9)          | (904,4— 2646,7) |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 10.      | Серин (г)                | Ser                               | 1,1               | 27—7^               | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (104,7)          | (256.5—^93,5)    |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 11.      | Треонин* (г)           | Thr                                | 1,7               | 15—53              | 0,5                                          |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (142,8)          | (126—445,2)      |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 12.      | Цистеин (г)            | Cys                               | 1,5               | 10—21              | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (124,9)          | (83—174.3)        |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 13.      | Тирозин (к, г)         | Tyrr                               | 1,0               | 15—49              | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (55,2)            | (82,5—2^9,5)     |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 14.      | Аспарагин (г)         | Asn                               | 0,40—0,91    | 31—83              | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (30—69)        | (235—628)         |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 15.      | Глутамин (г)           | Gln                               | 5,8—10,4      | 61—2115           | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (396—711)    | (417—1402)       |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 16.      | Аспарагиновая       | Asp                               | 0,03              | Менее 10          | Данных нет                             |
|           | кислота (г)             |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (0,023)          | (75)                   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 17.      | Глутаминовая        | Glu                               | 0,7               | 8—40                | Данных нет                             |
|           | кислота (г)             |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (47,6)            | (54,4—272)        |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 18.      | Лизин* (к)               | Lys                               | 2,7               | 7—48                | 0,8                                          |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
|           |                              |                                     | (184,9)          | (47,6—326,4)     |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 19.      | Аргинин (г)             | Arg                               | 1,6               | Следы — 50      | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (91,8)            | (следы — 287)   |                                               |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 20.      | Гистидин* (г)          | His                                | 1,4               | 113—320           | Данных нет                             |
|           |                              |                                     |------------------------------------------------|                                               |
|           |                              |                                     | (90,3)            | (728,9—2064)    |                                               |
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Примечания: * — назаменимые аминонокислоты, к — кетогенные аминокислоты, г — глюкогенные аминокислоты.
Важным свойством А., непосредственно обусловленным их структурой, является амфотерность (способность проявлять кислотные и основные свойства). Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, А. в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвиттер-ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например H3+N—СН2—СН2—СОО. При любом значении рН, превышающем показатель рН, при котором находится ее изоэлектрическая точка (pI), аминокислота имеет общий отрицательный заряд и в поле постоянного электрического тока движется к аноду, а при рН, значение которого ниже pI, — к катоду. Кислотно-основные свойства А. широко используются для их фракционирования и препаративного выделения с помощью Электрофореза и ионообменной хроматографии, в т.ч. и для разделения А. в автоматических аминокислотных анализаторах в клинико-диагностических лабораториях.
Многие химические реакции, характерные для А., включая реакции, предназначенные для обнаружения, идентификации и количественного анализа, также определяются наличием в их молекулах NH2- и СООН-групп. Наиболее часто для анализа А. применяются цветная нингидриновая проба, флюорогенная реакция с флюорескамином (флюрамом), а также взаимодействие с 1-фтор-2,4-динитробензолом, используемое при определении последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Реакция с нингидрином протекает при высокой температуре и приводит к развитию лилово-фиолетового или желтого (в случае пролина) окрашивания. Интенсивность окраски раствора, измеренная при длине волны 570 нм, пропорциональна концентрации определяемой А.
В организме человека синтезируется лишь половина необходимых А., а остальные А. — незаменимые (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин) должны поступать с пищей (см. Питание). Суточная потребность человека в каждой незаменимой А. не превышает 1—2 г (триптофана требуется не более 0,5 г); рекомендуемые их количества приведены в таблице. Исключение какой-либо незаменимой А. из рациона ведет к развитию отрицательного азотистого баланса (см. Азотистый обмен), клинически проявляющегося нарушением функций нервной системы, мышечной слабостью и другими признаками патологии обмена веществ (Обмен веществ и энергии) и энергии (Обмен веществ и энергии).
Некоторые А. в организме образуются из других А.: тирозин — из фенилаланина, цистеин — из метионина и серина, глицин — из серина. А. участвуют в образовании пуриновых нуклеотидов (глутамин, глицин и аспарагановая кислота), пиримидиновых нуклеотидов (глутамин и аспарагиовая кислота), серотонина (триптофан), меланина (фенилаланин, тирозин), гистамина (гистидин), адреналина, норадреналина, дофамина, тирамина (тирозин), полиаминов (аргинин), холина (метионин), порфиринов (глицин), креатина (глицин, аргинин, метионин), коферментов, сахаров и полисахаридов, липидов и др.
Важнейшей для организма химической реакцией, общей практически для всех А., является трансаминирование (переаминирование), заключающееся в обратимом ферментативном переносе α-аминогруппы аминокислот или аминов на α-углеродный атом кетокислот или альдегидов. Наиболее активно в реакциях трансаминирования участвуют дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая. Трансаминирование является реакцией, принципиальной для биосинтеза заменимых А. в организме.
Катаболизм А. может протекать по нескольким различным путям. Все А. способны декарбоксилироваться при участии ферментов декарбоксилаз с образованием первичных аминов, которые могут окисляться в реакциях, катализируемых ферментами моноаминоксидазой или диаминоксидазой. Другим путем деградации А. является их окислительное дезаминирование с образованием аммиака и кетокислот. Прямое дезаминирование L-аминокислот в организме животных и человека протекает крайне медленно, за исключением дезаминирования глутаминовой кислоты, при участии специфического фермента глутаматдегидрогеназы. Дезаминирование других А. может быть осуществлено в результате трансаминирования этих А. с образованием глутаминовой кислоты и дальнейшего ее дезаминирования с образованием α-кетоглутаровой кислоты и аммиака. Т.о., одним из продуктов разных путей катаболизма А. служит аммиак, который может образоваться в результате метаболизма и других азотсодержащих соединений (например, при дезаминировании аденина в составе никотинамидадениндинуклеотида — НАД и пр.).
Аминокислоты, способные превращаться в кетоновые тела (например, через ацетоацетил-КоА), называют кетогенными, а те аминокислоты, которые распадаются с образованием α-кетоглутаровой, янтарной (сукцината) и щавелево-уксусной (оксалоацетата) кислот и в конечном счете превращаются в глюкозу (Глюкоза), называются глюкогенными (см. таблицу).
Нарушения обмена А. часто связаны с аномалиями трансаминирования: с уменьшением активности ферментов, катализирующих реакции трансаминирования, — аминотрансфераз (Аминотрансферазы) при гипо- или авитаминозах В6, нарушением синтеза аминотрансфераз, недостатком кетокислот, необходимых для трансаминирования в связи с угнетением цикла трикарбоновых кислот при гипоксии, сахарном диабете и т.д. Снижение интенсивности трансаминирования приводит к торможению дезаминирования глутаминовой кислоты, а оно, в свою очередь, — к гипераминоацидемии, т.е. повышению доли аминокислот в составе остаточного азота крови (см. Азот остаточный) и аминоацидурии. При обширных поражениях печени и других состояниях, сопровождаемых массивным распадом белка, нарушаются процессы дезаминирования А. Раневое истощение, повреждения трубчатых костей, спинного и головного мозга, тяжелые ожоги, гипотиреоз, болезнь Иценко — Кушинга и многие другие тяжелые заболевания сопровождаются аминоацидурией. Она характерна и для состояний, сопровождающихся нарушением процессов реабсорбции в почечных канальцах: болезни Вильсона — Коновалова, или гепатолентикулярной дистрофии, синдрома Фанкони, или цистиноза, и др. Цистиноз на фоне общей аминоацидурии характеризуется избирательным нарушением реабсорбции цистина и цистинурией, сопровождающей генерализованные нарушения обмена цистина, который в виде кристаллов откладывается в клетках ретикулоэндотелиальной системы. Известно наследственное заболевание Фенилкетонурия, при котором нарушено превращение фенилаланина в тирозин; в крови и моче при этом заболевании резко повышается содержание фенилаланина и продуктов его обмена — фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот. Нарушение обмена этих А. характерно и для вирусного гепатита. Врожденная аномалия окислительных превращений тирозина лежит в основе алкаптонурии, при которой в соединительной ткани накапливается метаболит тирозина гомогентизиновая кислота (большие количества этой кислоты выводятся с мочой). Алкаптонурия, клинически проявляющаяся во второй половине жизни, характеризуется патологией суставов и позвоночника, а также других богатых соединительной тканью органов. Самую большую группу наследственных дефектов обмена составляют генетически обусловленные аминоацидопатии. Метаболический сдвиг при аминоацидопатиях и их клинические проявления связаны с накоплением в крови и выделением с мочой либо самой непревращенной аминокислоты, либо ее метаболитов. Общим биохимическим признаком таких патологических состояний являются Ацидоз и аминоацидурия, с чем связаны такие неспецифические клинические признаки, как рвота, обезвоживание организма, сонливость или, наоборот, возбуждение, судороги. Ряд аминоацидопатии характеризуется специфическими признаками, например гомоцистинурия — эктопией хрусталика, аномалиями скелета, васкулярной патологией.
Способы получения А. весьма разнообразны. Многие А. получают с помощью микроорганизмов. Используется также химический синтез аминокислот, например с помощью аминирования галоидопроизводных органических кислот аммиаком. Для нужд медицины и пищевой промышленности А., как правило, получают из гидролизатов белков.
Растворы отдельных А. и гидролизаты белков применяют в медицине для парентерального питания, а некоторые из А. используют в качестве лекарственных средств. Так, метионин назначают при циррозах и жировой дистрофии печени, глутаминовая и γ-аминомасляная кислоты эффективны при ряде нервных и психических заболеваний, цистеин используется при многих глазных болезнях. А. служат также исходными веществами для синтеза биологически активных пептидов, применяемых в качестве лекарственных средств. Глутаминовая кислота используется в кулинарии в качестве пищевой добавки. Триптофан, лизин, метионин и другие А. добавляют в процессе производства к некоторым пищевым продуктам, биологическая ценность которых низка, а также используют для кормления с.-х. животных. Активность ферментов, участвующих в обмене А., — аминотрансфераз, моноаминоксидазы, диаминоксидазы, гистидазы и др. является информативным диагностическим тестом при ряде тяжелых заболеваний: инфаркте миокарда, миопатиях, некоторых болезнях печени.
Библиогр.: Березов Т.Т. и Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, М., 1982; Гринштейн Дж. и Виниц М. Химия аминокислот и пептидов, пер. с англ., М., 1965; Збарский И.Б. и Симакова Р.А. Аминокислоты, БМЭ, 3-е изд., т. 1, с. 364, М., 1974; Ленинджер А. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1—2, М., 1985.
II Аминокисло́ты (син. аминокарбоновые кислоты)
органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; являются основными структурными единицами молекул белков, определяют их биологическую специфичность и пищевую ценность; нарушение обмена А. является причиной многих болезней; наборы А. и отдельные А. применяются как лекарственные средства; по положению аминогруппы в молекуле А. различают α-аминокислоты, β-аминокислоты, γ-аминокислоты и т.д.; природные белки состоят только из α-аминокислот.
Аминокисло́ты антикетоге́нные — А., препятствующие образованию в организме кетоновых тел (ацетона, ацетоуксусной и β-оксимасляной кислот); к А. а. относятся аланин, аргинин, аспарагиновая кислота и др.
Аминокисло́ты гликоге́нные — А., в процессе обмена которых образуется глюкоза и не образуются химические соединения, содержащие кетогруппы; к А. г. относятся аланин, аргинин, аспарагин, серин и др.
Аминокисло́ты замени́мые — А., синтезирующиеся в организме человека из других А. или иных органических соединений.
Аминокисло́ты кетоге́нные — А., в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к А. к. относятся пролин, лейцин и др.
Аминокисло́ты лимити́рующие — незаменимые А., входящие в состав определенных белков продуктов питания в наименьших количествах в сравнении с их физиологической потребностью и в силу этого ограничивающие полноту использования данного белка в пластических целях; к А. л. относятся лизин (для белков злаковых), метионин (для белков бобовых) и т.д.
Аминокисло́ты незамени́мые (син. А. эссенциальные) — А., которые необходимы для поддержания жизни организма, но не синтезируются в нем и должны поступать с пищей; А. н. для человека: триптофан, фенилаланин, лизин, треонин, валин, лейцин, метионин и изолейцин.
Аминокисло́ты эссенциа́льные — см. Аминокислоты незаменимые.

1. Малая медицинская энциклопедия. — М.: Медицинская энциклопедия. 1991—96 гг. 2. Первая медицинская помощь. — М.: Большая Российская Энциклопедия. 1994 г. 3. Энциклопедический словарь медицинских терминов. — М.: Советская энциклопедия. — 1982—1984 гг.

Смотреть что такое "Аминокислоты" в других словарях:

  • АМИНОКИСЛОТЫ — органические (карбоновые) кислоты, содержащие, как правило, одну или две аминогруппы ( NH2). В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксилу различают а , b , y и т. д. А. в природе широко распространены a А.,… …   Биологический энциклопедический словарь

  • АМИНОКИСЛОТЫ — АМИНОКИСЛОТЫ, класс органических соединений, содержащих карбоксильные ( COOH) и аминогруппы ( NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходные соединения при биосинтезе гормонов,… …   Современная энциклопедия

  • АМИНОКИСЛОТЫ — класс органических соединений, содержащих карбоксильные ( COOH) и аминогруппы ( NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов,… …   Большой Энциклопедический словарь

  • АМИНОКИСЛОТЫ — АМИНОКИСЛОТЫ, от, ед. аминокислота, ы, жен. (спец.). Класс органических соединений, обладающих свойствами и кислот, и оснований. | прил. аминокислотный, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 …   Толковый словарь Ожегова

  • АМИНОКИСЛОТЫ — орг. соединения с двойной функцией кислотной, обусловленной присутствием карбоксильной группы (см. Карбоксил), и основной, связанной с наличием аминогруппы (NH2) или (реже) иминогруппы (NH), входящей обычно в состав гетероцикла. Примеры …   Геологическая энциклопедия

  • аминокислоты — органические соединения, содержащие одну или две аминогруппы; производные карбоновых кислот, у которых в радикале водород замещен на аминогруппу; структурные единицы белковой молекулы. белковые: аланин. аргинин. аспарагин. пролин. аспарагиновая… …   Идеографический словарь русского языка

  • аминокислоты — – карбоновые кислоты, у которых, как минимум, один атом углерода углеводородной цепи замещен на аминогруппу …   Краткий словарь биохимических терминов

  • АМИНОКИСЛОТЫ — АМИНОКИСЛОТЫ, органические кислоты (содержащие группу СООН), в к рых один или несколько атомов Н в алкогольном радикале замещены щелочными амино группа ми (NHa), вследствие чего А. принадлежат к г. н. амфотерным соединениям. В зависимо сти от… …   Большая медицинская энциклопедия

  • Аминокислоты — * амінакіслоты * amino acids класс органических соединений, для которых характерны свойства как карбоновых кислот, так и аминов (табл.). Они различаются между собой по химической природе боковых цепей ( групп). На основе полярности групп А. могут …   Генетика. Энциклопедический словарь

  • АМИНОКИСЛОТЫ — класс органических соединений, молекулы которых содержат аминогруппы ( NH2) и карбоксильные группы ( СООН). А. широко распространены в природе, входят в состав белковых молекул. Все А. твёрдые кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде… …   Большая политехническая энциклопедия

  • Аминокислоты — В этой статье не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена. Вы можете …   Википедия


Поделиться ссылкой на выделенное

Прямая ссылка:
Нажмите правой клавишей мыши и выберите «Копировать ссылку»

We are using cookies for the best presentation of our site. Continuing to use this site, you agree with this.