ЭНОЛАЗА

(енолаза, 2-фосфо-D-глицерат гидро-лиаза, фосфопируват-гидратаза), гликолитич. фермент класса лиаз, катализирующий обратимую р-цию отщепления воды от 2-фосфо-D-глицерата (2-фосфо-D-глицериновой к-ты) с образованием макроэргич. соед.- фосфоенолпирувата (фосфоенолпировиноградной к-ты; см. Гликолиз).
Мол. масса нативной Э. составляет от 80 тыс. до 95 тыс. (в зависимости от источника). Оптимум активности фермента из Escherichia coli (E. coli) находится при рН 8,1 (для ферментов из др. источников при более кислых значениях рН). Молекула Э. состоит из двух одинаковых субъединиц и содержит два активных центра. Известна первичная структура Э. из разных источников.
Для Э. характерна доменная структура. В глубокой щели между малым N-концевым и большим С-концевым доменами располагается активный центр фермента. Для проявления каталитич. активности необходимы ионы Mg, причем без них фермент не только не обладает активностью, но и диссоциирует на субъединицы. Считают, что в молекуле Э. существуют 3 категории участков связывания металлов: каталитический, ингибиторный и "конформационный". Изменение пространств, структуры фермента при связывании Mg с конформац. участком необходимо для осуществления взаимод. фермента с субстратами и конкурентными ингибиторами. Замена ионов Mg на ионы др. металлов приводит к снижению ферментативной активности или к ее полному исчезновению. Ионы фтора также ингибируют фермент.
Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных групп, а также остатков аргинина, гистидина и тирозина. В непосредственной близости от активного центра Э. из дрожжей расположен остаток цистеина-247, модификация к-рого приводит к инактивации фермента. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валина и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра.
В Е. coli обнаружена только одна форма Э., в дрожжах -3.Наличие множественных форм Э. (изоферментов) характерно также для тканей рыб. У термофильных бактерий найден стабильный при т-ре 70-90