ХОЛЕЦИСТОКИНИН

(панкреозимин), пептидный гормон позвоночных.
Молекула X. состоит из 33 аминокислотных остатков. Первичная структура X. свиньи (мол. м. 3900):

(букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты). Единственный остаток тирозина в положении 27 сульфирован. Десульфирование приводит к потере биол. активности пептида. С-Концевые декапептидный и октапептидный фрагменты, полученные синтетически, обладают соотв. в 10-15 и 5-7 раз большей биол. активностью, чем X.
Вырабатывается X. в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и верх. отдела тонкой кишки в ответ на раздражение продуктами распада белков и жиров. Осн. фи-зиол. ф-ции X.- стимулирование сокращения желчного пузыря и секреции пищеварит. ферментов поджелудочной железой. Первоначально эти две ф-ции приписывались двум разным гормонам - соотв. X. и панкреозимину. В 1964 из слизистой оболочки тонкого кишечника был вьщелен высокоочищенный пептид, состоящий из 33 аминокислотных остатков и обладающий активностью X. и панкреозимина.
В слизистой оболочке кишечника выявлены 3 мол. формы X., различающиеся по числу аминокислотных остатков (Х.-8, Х.-12 и Х.-ЗЗ). Из них 60-70% приходится на Х.-8. Из крови X. может попадать через почки в мочу, сохраняя при этом биол. активность (урохолецистокинин).
Установлено, что X. синтезируется не только в кишечнике, но и в нейронах центр. и периферич. нервной системы. Предполагают, что в нервной системе он играет роль нейромедиатора или модулятора.
Получают X. и его биологически активные фрагменты путем хим. синтеза или вьщеляют из слизистой оболочки тонкого кишечника животных.

Лит.: Уголев А. М., Энтериновая (кишечная гормональная) система, Л., 1978; Климов П. К., в кн.: Физиология эндокринной системы, Л., 1979, с. 414-418; Rayford P. L. [а. о.], "New Engl. J. Med.", 1976, v. 294, N? 20, p. 1093-1101; № 21, p. 1157-64.

А. А. Булатов.