ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА

(фумараза, L-малат-гидро-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое присоединение воды к дианиону фумаровой к-ты с образованием малата - дианиона яблочной к-ты:

Ф.-г. получена в кристаллич. виде из сердца свиньи. Молекула ее состоит из 4 одинаковых субъединиц мол. м. 48,5 тыс., каждая из к-рых в отдельности каталитич. активностью не обладает. Оптим. каталитич. активность при рН 7,0-9,0 не требует кофакторов и сильно зависит от природы и концентрации присутствующих анионов. Ф.-г. необратимо инакти-вируется модификаторами цистеиновых остатков, специфич. конкурентный ингибитор - пиромеллитовая к-та. Определены первичные структуры Ф.-г. человека, крысы, дрожжей и бактерий В. subtilis, гомологичные Ф.-г. свиньи. Дрожжи и млекопитающие содержат два структурно близких изофер-мента (митохондриальный и цитоплазматич.).

Протекание р-ции слева направо в тканях млекопитающих и др. аэробных организмах - необходимый этап трикарбоно-вых кислот цикла. У анаэробных организмов обратная р-ция служит источником фумарата - конечного акцептора электронов в окислит.-восстановит. р-циях.

В кишечной палочке (E. coli) найдено 3 гена, кодирующих Ф.-г., типа А, В и С. Ф.-г. С гомологична ферменту млекопитающих, Ф.-г. А - гомодимер с мол. м. 120 тыс., содержит железо-серный кластер Fe₄S₄, участвующий в катализе, Ф.-г. А быстро инактивируется кислородом и др. окислителями.

Лит.:Hill R.L., Teipel J. W., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y., 1971, p. 539-71; Flint D. H., Emptage M.H., Guest J. R., "Biochemistry", v. 31, 1992, p. 10331-337. А. Д. Виноградов.