ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

(ацетил-КоА: орго-фосфат ацетилтрансфераза, фосфотрансацетилаза, фосфо-ацилаза), фермент класса трансферам, катализирующий перенос ацетильной группы от ацетил-кофермента А (аце-тил-КоА; см. Коферменты, Пантотеновая кислота )к остатку H₃PO₄:

Ацетил-KoA +Ортофосфат KoA + Ацетилфосфат

Ф. выделена только из бактериальных источников, получена в кристаллич. состоянии. Ф. играет роль связующего звена между макроэргическими (высокоэнергетическими) связями тиоловых эфиров и макроэргическими фосфатными связями. Ацетильный остаток в ацетил-КоА м. б. заменен на остаток др. к-ты с короткой углеродной цепью. Такие соед. также проявляют св-ва субстрата по отношению к Ф.

Активность Ф. существенно зависит от концентрации ионов K⁺, NH⁺₄ (наибольшая при концентрации 20-80 мМ). Ионы Na⁺ и Li⁺ не проявляют активирующего эффекта, ферментативная активность Ф. существенно не зависит от двухзарадных ионов. Оптимальный рН среды находится в пределах 7,4-8,2. Ф. способна катализировать также р-цию арсенолиза, когда в качестве субстрата вместо ортофосфата вводят арсенат-ионы. В этом случае фосфат-ионы выступают в роли ингибитора р-ции арсенолиза.

Ф. используют для определения кофермента А, а также активности ацетил-КоА-зависимых ферментов. Ацетилфосфат, образующийся по катализируемой Ф. р-ции, взаимод. с гидроксиламином с образованием гидроксамовой к-ты, к-рую детектируют колориметрически в виде комплекса с Fe(Ш). Ф. применяют также для получения ацетил-KoA по обратной р-ции.

Лит.: Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, M., 1982, с. 44, 315; Lipmann F., "Harvey Lectures", 1949, v. 44, p. 99-123; Stadt-man E., "J. Biol. Chem.", 1952, v. 196, p. 535-46. А Г. Габибов.