ТРАНСГИДРОГЕНАЗА

(НАДФН:НАД оксидоредуктаза, НАДФ-трансгидрогеназа), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий обратимый перенос гидрид-иона между двумя формами никотинамидных коферментов (см. Ниацин, Коферменты)

НАДН + НАДФ НАД + НАДФН

НАДН, НАД, а также НАДФН и НАДФ-соотв. восстановленные и Окисленные формы коферментов никотинамид-адениндинуклеотида и никотинамидадениндинуклеотид-фосфата.

У нек-рых бактерий родов Pseudomonas и Azotobacter найдена цитоплазматич. Т., катализирующая установление равновесия между НАДН и НАДФН, имеющими одинаковые стандартные окислит.-восстановит. потенциалы (константа равновесия р-ции равна 1). Активность цитоплазматич. Т. бактерий регулируется Са ²⁺ и нуклеотидами.

У др. бактерий и высших организмов Т. связана с мембраной и ее активность сопряжена с переносом Н ⁺ через мембрану. Константа равновесия р-ции в этом случае зависит от разности электрохим. потенциалов Н ⁺ по разные стороны мембраны и достигает величины 500.

Наиб. изучена Т. из митохондрий сердца крупного рогатого скота. Фермент состоит из одной субъединицы с мол. м. 120 тыс. В р-ре ПАВ и в мембране образует функционально активный димер. Первичная структура субъединицы частично установлена. Высокоспецифичные ингибиторы не найдены. Механизм р-ции, по-видимому, состоит в прямом переносе гидрид-иона, т. к. фермент не содержит окислит.-восстановит. коферментов.

Физиол. роль Т. у высших организмов состоит в йод-держании достаточного отрицат. окислит.-восстановит. потенциала пары НАДФ/НАДФН благодаря энергии, продуцируемой в сопрягающих мембранах, и регуляции тем самым р-ций с участием этих коферментов.

Лит.: Скулачев В. П., Энергетика биологических мембран, М., 1989; Rydstrom J., "Biochim. Biophys. Acta", 1977, v. 463, № 2, p. 155-84; Hoek J. В., Rydstrom J., "Biochem. J.", 1988, v. 254, № 1, p. 1-10. А. Д. Виноградов.