КОЛЛАГЕН

КОЛЛАГЕН

фибриллярный белок, составляющий основу коллагеновых волокон соединительной ткани (кость, сухожилие, хрящ, связки и т. д.) и обеспечивающий её прочность. Широко распространён у позвоночных (у высших позвоночных ок. 1/3 кол-ва всех белков) и беспозвоночных, не обнаружен у простейших, бактерий и растений. Молекулы К. состоят из трёх полипептидных цепей (каждая имеет мол. м. 120 000 и содержит ок. 1000 аминокислотных остатков), образующих спирализованную суперструктуру — тропоколлаген, ковалентно связанные молекулы к-рого составляют коллагеновые волокна. Аминокислотный состав К. характеризуется высоким содержанием глицина (3/4 всех аминокислотных остатков) и отсутствующих в др. белках оксипролина и оксилизина 1/4 всех аминокислот). К. нерастворим в воде и органич. растворителях, растворим в растворах щёлочи (до 10%). При длительном нагревании в воде и органических растворителях К. денатурирует и превращается в желатин. К. весьма устойчив к действию протеолитич. ферментов: расщепляется коллагеназой, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий. Биосинтез К. включает образование предшественника К.— проколлагена с одновременным гидроксилированием пролина и лизина, сворачивание цепей в спираль и укорочение готово спирали перед или после её секреции из клетки. Нарушение структуры и обмена К. приводят к заболеваниям — коллагенозам. Белки типа К. обнаружены в коже млекопитающих (ретикулин), стекловидном теле глаза (вптрозин), тканях костистых и хрящевых рыб, кораллов, губок (спонгин, горгонин, антипатин).

.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)