Михаэлиса константа

        один из важнейших параметров кинетики ферментативных реакций, введённый немецкими учёными Л. Михаэлисом (L. Michaelis) и М. Ментен в 1913; характеризует зависимость скорости ферментативного процесса от концентрации субстрата. Согласно теории Михаэлиса — Ментен, первым этапом любого ферментативного процесса является обратимая реакция между ферментом (Е) и субстратом (S), приводящая к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (ES), который затем подвергается практически необратимому расщеплению на продукт реакции (Р) и исходный фермент:

        

        Реакции образования и распада комплекса ES характеризуются константами скорости k₁, k_-1, k₂. Если концентрация субстрата значительно превышает концентрацию фермента ([S] >> [E]) и, следовательно, концентрация ES становится постоянной, скорость ферментативной реакции (υ) выражается уравнением:

        

        где V — максимальная скорость реакции, достигаемая при полном насыщении фермента субстратом. Соотношение констант скорости

        

        также является константой (К_m), получившей название М. к. Подставляя в уравнение (2) М. к., получаем уравнение Михаэлиса — Ментен:

        

        Из уравнения (3) следует, что М. к. численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимально возможной (см. рис.). В ряде случаев, когда величина k₁ мала и ею можно пренебречь, М. к. становится равной

        

        и может служить мерой сродства субстрата к ферменту. М. к. имеет размерность концентрации. Практически величину М. к. находят различными графическими методами, исследуя зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. См. также Ферментативный катализ.

         Лит.: Яковлев В. А., Кинетика ферментативного катализа, М., 1965; Уэбб Л., Ингибиторы ферментов и метаболизма, пер. с англ., М., 1966. Д.

         Д. М. Беленький.

        

        Зависимость скорости ферментативной реакции (υ)от концентрации субстрата [S].