Ferrochélatase
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Ferrochélatase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La ferrochélatase (FECH) est une lyase qui catalyse la huitième et dernière étape de la biosynthèse de l'hème au sein des mitochondries.
Activité enzymatique[modifier | modifier le code]
Cette enzyme membranaire, d'une masse moléculaire d'environ 86 kDa, est un homodimère, chaque monomère contenant un centre [2Fe-2S][1]. Elle est constituée de 423 acides aminés[2] et permet de convertir la protoporphyrine IX en hème b en catalysant la réaction :
- protoporphyrine + Fe2+ hème b + 2 H+.
Caractéristique du gène[modifier | modifier le code]
Chez l'humain, le gène encodant cette protéine est situé sur le 18e chromosome[3] et comporte douze exons. Les mutations sur ce gène sont impliquées dans la protoporphyrie érythropoïétique.
En Médecine[modifier | modifier le code]
La mutation du gène provoque la protoporphyrie érythropoïétique.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Chia-Kuei Wu, Harry A. Dailey, John P. Rose, Amy Burden, Vera M. Sellers et Bi-Cheng Wang, « The 2.0 Å structure of human ferrochelatase, the terminal enzyme of heme biosynthesis », Nature Structural Biology, vol. 8, no 2, , p. 156-160 (PMID 11175906, DOI 10.1038/84152, lire en ligne)
- (en) « ferrochelatase [Homo sapiens] », sur NCBI (consulté le )
- (en) « FECH ferrochelatase [ Homo sapiens (human) ] », sur NCBI, (consulté le ).
