Карбогидразы

Модель молекулы гликозидазы с пространственной структурой в виде (β/α)₈-бочонка

Модель молекулы гликозидазы с пространственной структурой в виде шести-лопастного β-пропеллера

Гликозил-гидролазы (или гликозидазы) катализируют гидролиз гликозидных связей в молекулах углеводов, приводя к появлению двух более мелких молекул углеводов. Эти ферменты встречаются в клетках почти всех живых организмов. Гликозидазы выполняют множество разнообразных функций: деградация биомассы (например, целлюлозы и гемицеллюлозы), участие в антибактериальной защите организма (например, лизоцим), развитие патогенеза (например, вирусные нейраминидазы), клеточный биосинтез (например, маннозидазы, вовлечённые в созревание N-гликозилированных гликопротеинов). Гликозидазы вместе с гликозилтрансферазами образуют основу биологического аппарата синтеза и разрушения гликозидных связей.

Классификация

Гликозил-гидролазы объединены в К.Ф.3.2.1 как ферменты, катализирующие гидролиз O- или S-гликозидов. Все гликозидазы имеют номера К.Ф.3.2.1.x, при этом x может быть от 1 до более чем 100 в зависимости от субстратной специфичности фермента. На основе молекулярного механизма катализируемой ими реакции гликозидазы могут быть разбиты на две группы. Представители одной из них обращают (inverting), а другой — сохраняют (retaining) путём двойного обращения оптическую конфигурацию субстрата у продукта реакции гидролиза^[1]. Гликозил-гидролазы также могут быть классифицированы как экзо- или эндо-действующие, в зависимости от того, действуют ли они соответственно на концевой или внутренний моносахаридный остаток в углеводной цепи. Более современные классификации гликозил-гидролаз основаны на сравнении их аминокислотных последовательностей. Такие классификации обладают большой предсказательной силой в отношении возможных биохимических активностей неисследованных ферментов с недавно определёнными последовательностями. Впервые классификация всех известных на тот момент последовательностей гликозидаз была предложена более 15 лет назад^[2]. Близкородственные белки было предложено группировать в семейства. Впоследствии эволюционно родственные семейства стали объединять на более высоком иерархическом уровне в кланы^[3]. Такая двухуровневая классификация в настоящее время доступна на сайте CAZy:

Недавние исследования показали возможность создания многоуровневой (иерархической) классификации на основе существующей двухуровневой^[4]:

Номенклатура

Большинство гликозил-гидролаз получили свои названия по основному субстрату. Наряду с этими названиями часто также используются и названия, данные по отщепляемому углеводному остатку. Для ряда гликозил-гидролаз применяются тривиальные названия. Ниже для примера приведены названия некоторых гликозидаз и соответствующие К.Ф. номера:

• 4-α-глюканотрансфераза (К.Ф.2.4.1.25)
• α-амилаза (К.Ф.3.2.1.1)
• β-амилаза (К.Ф.3.2.1.2)
• глюкоамилаза (К.Ф.3.2.1.3)
• целлюлаза (К.Ф.3.2.1.4)
• β-ксиланаза (К.Ф.3.2.1.8)
• изомальтаза (К.Ф.3.2.1.10)
• хитиназа (К.Ф.3.2.1.14)
• лизоцим или мурамидаза (К.Ф.3.2.1.17)
• нейраминидаза (К.Ф.3.2.1.18)
• кислая α-глюкозидаза или мальтаза (К.Ф.3.2.1.20)
• β-глюкозидаза (К.Ф.3.2.1.21)
• α-галактозидаза или мелибиаза (К.Ф.3.2.1.22)
• β-галактозидаза или лактаза (К.Ф.3.2.1.23)
• α-маннозидаза (К.Ф.3.2.1.24)
• β-фруктозидаза или сахараза или инвертаза (К.Ф.3.2.1.26)
• трегалаза (К.Ф.3.2.1.28)
• β-глюкуронидаза (К.Ф.3.2.1.31)
• амило-α-1,6-глюкозидаза (К.Ф.3.2.1.33)
• гиалуронидаза (К.Ф.3.2.1.35)
• гиалуронидаза (К.Ф.3.2.1.36)
• пуллуназа (К.Ф.3.2.1.41)
• глюкоцереброзидаза (К.Ф.3.2.1.45)
• галактозилцерамидаза (К.Ф.3.2.1.46)
• сахараза (К.Ф.3.2.1.48)
• α-N-ацетилгалактозаминидаза (К.Ф.3.2.1.49)
• α-N-ацетилглюкозаминидаза (К.Ф.3.2.1.50)
• α-L-фукозидаза (К.Ф.3.2.1.51)
• гексоаминидаза (К.Ф.3.2.1.52)
• 1,2-α-L-фукозидаза (К.Ф.3.2.1.63)
• α-L-идуронидаза (К.Ф.3.2.1.76)
• 6-фосфо-β-галактозидаза (К.Ф.3.2.1.85)
• 6-фосфо-β-глюкозидаза (К.Ф.3.2.1.86)
• эндо-альфа-N-ацетилгалактозаминидаза (К.Ф.3.2.1.97)
• стриктозидин-β-глюкозидаза (К.Ф.3.2.1.105)
• лактаза (К.Ф.3.2.1.108)
• 1,3-α-L-фукозидаза (К.Ф.3.2.1.111)
• 2-дезоксиглюкозидаза (К.Ф.3.2.1.112)
• 1,6-α-L-фукозидаза (К.Ф.3.2.1.127)
• α-глюкуронидаза (К.Ф.3.2.1.139)
• тиоглюкозидаза или мирозиназа (К.Ф.3.2.1.147)
• β-примеверозидаза (К.Ф.3.2.1.149)
• 1,6-α-D-маннозидаза (К.Ф.3.2.1.163)

Ссылки

1. ↑ Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90, 1171—1202.
2. ↑ Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280, 309—316.
3. ↑ Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316, 695—696.
4. ↑ Naumoff, D.G. Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. 2006, 1, 294-298.

Гидролазы (КФ3): гликозил-гидролазы (КФ 3.2.1)

Амилаза (Альфа, Бета) - Галактозидаза (Альфа, Бета) - Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза - Галактозилцерамидаза - Гексозаминидаза - Гиалуронидаза - Глюкуронидаза - Идуронидаза - Лактаза - Лизоцим - Альфа-маннозидаза - Мальтаза - Нейраминидаза - Сахараза - Трегалаза - Хитиназа - Целлюлаза