Матриксная металлопротеиназа

Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.^[1]

Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса, специфическая эволюционная последовательность ДНК.

Гены

Ген	Название	Локализация	Описание
MMP1	Внутритканевая коллагеназа	секретируемая
MMP2	Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа	секретируемая
MMP3	Стромелизин 1	секретируемая
MMP7	Матрелизин, PUMP 1	секретируемая
MMP8	Нейтрофильная коллагеназа	секретируемая
MMP9	Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа	секретируемая
MMP10	Стромелизин 2	секретируемая
MMP11	Стромелизин 3	секретируемая	MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP.
MMP12	Металлоэластаза макрофагов	секретируемая
MMP13	Коллагеназа 3	секретируемая
MMP14	MT1-MMP	мембранно-ассоциируемая	type-I transmembrane MMP
MMP15	MT2-MMP	мембранно-ассоциируемая	type-I transmembrane MMP
MMP16	MT3-MMP	мембранно-ассоциируемая	type-I transmembrane MMP
MMP17	MT4-MMP	мембранно-ассоциируемая	glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP18	Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа	-	Человеческих ортологов не обнаружено
MMP19	RASI-1, иногда также стромелизин-4	-
MMP20	Энамелизин	секретируемая
MMP21	X-MMP	секретируемая
MMP23A	CA-MMP	мембранно-ассоциируемая	type-II transmembrane cysteine array
MMP23B	-	мембранно-ассоциируемая	type-II transmembrane cysteine array
MMP24	MT5-MMP	мембранно-ассоциируемая	type-I transmembrane MMP
MMP25	MT6-MMP	мембранно-ассоциируемая	glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26	Матрилизин-2, эндометаза	-
MMP27	MMP-22, C-MMP	-
MMP28	Эпилизин	секретируемая	Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2]

См. также

• Эндогенные ингибиторы металлопротеиназ

Примечания

1. ↑ Van Lint P, Libert C (December 2007). «Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation». J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375–81. DOI:10.1189/jlb.0607338. PMID 17709402.
2. ↑ Lohi J, Wilson CL, Roby JD, Parks WC. (2001). «Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury.». J Biol Chem 276 (13): 10134–10144. DOI:10.1074/jbc.M001599200. PMID 11121398.

Ссылки

• MMP (МАТРИКСНЫЕ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ) — medbiol.ru