Клаудин

Клаудины представляют собой семейство белков, которые являются наиболее важными компонентами плотных (замыкающих) контактов, где они устанавливают параклеточный барьер, который контролирует потоки молекул в межклеточном пространстве между клетками эпителия. Они имеют четыре трансмембранных домена, две внеклеточных и одну внутриклеточную петлю и находящиеся в цитоплазме N-конец и С-конец.

Структура

Клаудины - небольшие (20-27 кДа) трансмембранные белки, которые имеются у многих организмов, начиная от нематод и кончая человеком, и очень похожи по своей структуре, хотя эта консервативность не касается их первичной структуры и генов. Молекула клаудина четырежды пересекает клеточную мембрану, её N-конец и С-конец расположены в цитоплазме; имеется две внеклеточных петли, для которых характерна наиболее высокая степень консервативности. Первая внеклеточная петля состоит в среднем из 53 аминокислот, а вторая, будучи немного меньше, из 24 аминокислот. N-концевой участок, как правило, очень короткий (4-10 аминокислот), С-концевая последовательность варьирует в длину от 21 до 63 аминокислотных остатков и необходима для локализации этих белков в плотных контактах. Предполагается, что остатки цистеина в молекулах некоторых разновидностей клаудинов формирует дисульфидную связь. Все человеческие клаудины (за исключением клаудина 12) имеют домены, которые позволяют им связывать PDZ-домены "каркасных" белков.

История

Название «клаудины» было дано этому семейству белков в 1998 году японскими исследователями Микио Фурузе и Чойширо Тсукито из университете Киото. Название «клаудин» происходит от латинского слова claudere ( "закрыть"), что соответствует барьерной роли этих белков.

Гены

У человека было описано 24 семейства клаудинов. CLDN1, CLDN2, CLDN3, CLDN4, CLDN5, CLDN6, CLDN7, CLDN8, CLDN9, CLDN10, CLDN11, CLDN12, CLDN13, CLDN14, CLDN15, CLDN16, CLDN17, CLDN18, CLDN19, CLDN20, CLDN21, CLDN22, CLDN23

Дополнительные изображения

• 
• 
• 
• 

Ссылки

[1]